评论文章gydF4y2Ba

前面。细胞。感染。Microbiol。，03.菲bruary 2023
细菌与宿主gydF4y2Ba
卷13 - 2023 |gydF4y2Ba https://doi.org/10.3389/fcimb.2023.943390gydF4y2Ba

为什么锰对细菌病原体如此重要?gydF4y2Ba

JanČapekgydF4y2Ba ^＊gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba

伊云Več艾瑞克gydF4y2Ba ^＊gydF4y2Ba

基因表达的转录后控制实验室，捷克科学院微生物研究所，布拉格，捷克gydF4y2Ba

除了产氧光合作用外，锰在细菌中的利用程度因物种而异，似乎也取决于外部条件。这一观察结果与铁形成了鲜明的对比，铁与锰相似，但对绝大多数细菌来说都是必不可少的。为了充分解释锰在病原体中的作用，我们首先在这篇综述中提出，地球大气中分子氧的积累是一个关键事件，它将锰的利用与铁的利用联系起来，并在总体上对锰的使用施加压力。我们的大部分贡献都用于解释分子氧如何干扰铁，从而增强细胞中的氧化应激，以及细菌如何学会控制细胞质中游离铁的浓度。在分子氧存在的情况下，铁的功能可以作为一个跳板，从根本上理解为什么锰被细菌病原体如此重视。这篇综述的大部分讨论了锰如何在酶中取代铁。氧化还原活性酶必须应对锰比铁更高的氧化还原电位。因此，特定的锰依赖同工酶已经进化，要么降低结合金属的氧化还原电位，要么使用更强的氧化剂。相反，氧化还原无活性的酶可以直接在单个活性位点内交换金属，因此不需要同工酶。似乎在生理环境下，只有氧化还原不活跃的单核或双核酶能够在同一活性位点内用锰取代铁。 In both cases, cytosolic conditions play an important role in the selection of the metal used. In conclusion, we summarize both well-characterized and less-studied mechanisms of the tug-of-war for manganese between host and pathogen.

1介绍gydF4y2Ba

近几十年来，积累的大量证据表明，锰(Mn)是人类宿主和病原体之间拔河的主题。如果病原体在人类宿主感染期间对锰的获取不受限制，病原体就会在生存斗争中占上风。令人惊讶的是，只有少数几种酶是严格依赖于锰的;其他的，可能更多的，只有条件地使用锰。为什么依赖锰的酶相对稀少，是什么导致一些酶只有条件地使用锰?gydF4y2Ba

这些问题的答案可以通过考虑由地球氧化作用引起的海洋成分的重大变化来更好地理解。分子氧(OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba)是蓝藻在超过25亿年前发明产氧光合作用的结果(gydF4y2BaSánchez-Baracaldo和Cardona, 2020gydF4y2Ba)．在此之前，地球基本上没有OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba．在缺氧条件下，铁的可溶性(生物可利用)形式(FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba})估计有10个gydF4y2Ba^5gydF4y2BaM，相对于生物可利用锰(MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba})，其浓度估计少于10gydF4y2Ba^8gydF4y2BaM.在现代富氧海洋中，铁的浓度gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}是10gydF4y2Ba^9gydF4y2BaM和Mn的gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}略大于10gydF4y2Ba^{－10gydF4y2Ba}米(gydF4y2Ba安巴尔省,2008gydF4y2Ba)．综上所述，当原核生命出现时，铁的浓度差异gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}过去是1000多倍，而今天不到10倍。这一观察反映了Fe和Fe之间的关键区别gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，即它们被氧化的可能性。定性地说，对称的3dgydF4y2Ba^5gydF4y2BaMn的电子构型gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，相对于不对称的3dgydF4y2Ba^6gydF4y2Ba铁的构型gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，揭示了为什么MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}不像铁那样容易氧化gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}（gydF4y2Ba图1gydF4y2Ba)．在定量方面，氧化还原电位(gydF4y2BaEgydF4y2Ba)用于氧化还原反应，以表明某种特定的化学物质是否倾向于失去一个电子，gydF4y2Ba即。gydF4y2Ba，被氧化(低gydF4y2BaEgydF4y2Ba)或获得一个电子，gydF4y2Ba即。gydF4y2Ba，被降低(更高gydF4y2BaEgydF4y2Ba)．Pourbaix图用于显示氧化还原电位对浓度和pH值的依赖性(gydF4y2Ba图2gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba图2gydF4y2Ba表明MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}比铁更抗氧化gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，意味着MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在缺氧海洋中氧化还原可能不活跃，而FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和菲gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}是最早的生命形式。令人惊讶的是，除了涉及电子转移的过程和极化率的微小差异外(gydF4y2Ba詹森,1978gydF4y2Ba)、铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}显然被生物系统感知为非常相似且难以区分，因为相同结合位点的竞争性相互作用经常被报道(gydF4y2BaHantke 1987gydF4y2Ba；gydF4y2Ba拜尔和弗里多维奇，1991年gydF4y2Ba；gydF4y2BaBoyer等人，2002年gydF4y2Ba；gydF4y2BaFitsanakis et al.， 2010gydF4y2Ba；gydF4y2BaCotruvo和Stubbe, 2012gydF4y2Ba；gydF4y2BaDudev和Lim, 2014gydF4y2Ba)．然而，根据欧文-威廉姆斯系列(gydF4y2Ba欧文和威廉姆斯，1948年gydF4y2Ba)、锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}的竞争力不如FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}如果这种竞争发生在原始缺氧的海洋中，人们可以推测MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}被微生物而不是铁吸收的几率很低gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}．因此,锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba因为它在其他方面与Fe相似gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}但锰的浓度要低得多，在生物圈中使用的可能性可能相当低。gydF4y2Ba

图1gydF4y2Ba

图1gydF4y2Ba(一)gydF4y2Ba铁和锰原子的电子构型以及它们的+2，+3和+4氧化态。铁和锰的+2和+3氧化态的构型对应于面板中显示的电离方案中的起始离子gydF4y2Ba(B) (B)。gydF4y2Ba第二个(MgydF4y2Ba^{1 +gydF4y2Ba}MgydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}；(蓝色的)，第三(MgydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}MgydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}；红色的)和第四(MgydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}MgydF4y2Ba^{4 +gydF4y2Ba}；绿色表示第一行过渡金属的电离能。电离能是从原子或离子中除去一个电子所需要的功，电离能在单一价壳层内向更高的原子序数增加。半填充(3d . jpg)违反了此规则gydF4y2Ba^5gydF4y2Ba4 sgydF4y2Ba^0gydF4y2Ba)和完全填满的d轨道(3dgydF4y2Ba^10gydF4y2Ba4 sgydF4y2Ba^0gydF4y2Ba)，它们的电离能比后面原子序数更高的原子或离子高。这是因为对称半充满或完全充满的轨道被释放的交换和配对能量所稳定，这最终阻碍了它们的进一步氧化。锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}是稳定的，因此很难被氧化因为它有对称的3dgydF4y2Ba^5gydF4y2Ba4 sgydF4y2Ba^0gydF4y2Ba而FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}具有不对称3dgydF4y2Ba^6gydF4y2Ba4 sgydF4y2Ba^0gydF4y2Ba结构，因此更容易氧化。另一方面，半填充的3dgydF4y2Ba^5gydF4y2Ba4 sgydF4y2Ba^0gydF4y2Ba铁的构型gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}与不对称的3d相比，使该离子更耐进一步氧化gydF4y2Ba^4gydF4y2Ba4 sgydF4y2Ba^0gydF4y2BaMn的构型gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}．改编自gydF4y2Ba朗和史密斯(2003)gydF4y2Ba．gydF4y2Ba

图2gydF4y2Ba

图2gydF4y2Ba铁的Pourbaix图gydF4y2Ba(一)gydF4y2Ba和锰gydF4y2Ba(B)gydF4y2Ba．在这两张图中，沉淀很可能被活细胞中的络合作用所抑制。绿色虚线表示水的稳定性。实线(黑色、橙色和粉红色)代表氧化还原和酸碱反应，在这些线上，两种物质处于平衡状态。从平衡中划出的区域表明哪种氧化态是主要的。每种金属有两种浓度:10μM(黑线)和1nM(橙色线代表铁，粉色线代表锰)。10μM浓度大致对应有氧生长细胞的胞内游离池，1nM浓度大致对应富氧环境条件(gydF4y2Ba安巴尔省,2008gydF4y2Ba；gydF4y2BaBeauchene等人，2017gydF4y2Ba)．实际氧化还原电位(gydF4y2BaEgydF4y2Ba)中相应浓度和pH值为7的铁和锰的值，从图表中减去，并显示在gydF4y2BaygydF4y2Ba设在。注意标准氧化还原电位(gydF4y2BaEgydF4y2Ba°’)在标准条件下(1M反应物浓度和pH值7)测量，并与实际氧化还原电位(gydF4y2BaEgydF4y2Ba）gydF4y2Ba通过gydF4y2Ba的能斯特方程(Eq. 1)。为简单起见，我们使用术语氧化还原电位来指代实际的氧化还原电位(gydF4y2BaEgydF4y2Ba)除非另有明确说明。gydF4y2Ba

情商。gydF4y2Ba 1gydF4y2Ba ：gydF4y2Ba EgydF4y2Ba ＝gydF4y2Ba {EgydF4y2Ba}^{0 'gydF4y2Ba} -gydF4y2Ba \frac{RgydF4y2Ba TgydF4y2Ba}{zgydF4y2Ba FgydF4y2Ba} lngydF4y2Ba \frac{［gydF4y2Ba 减少衬底gydF4y2Ba ］gydF4y2Ba}{［gydF4y2Ba 氧化底物gydF4y2Ba ］gydF4y2Ba}

RgydF4y2Ba= 8.314 j·kgydF4y2Ba^{−1gydF4y2Ba}·摩尔gydF4y2Ba^{−1gydF4y2Ba}，gydF4y2BaFgydF4y2Ba= 96 485.332 C·molgydF4y2Ba^{−1gydF4y2Ba}，gydF4y2BaTgydF4y2Ba温度的单位是开尔文，gydF4y2BazgydF4y2Ba是转移的电子数，括号内是底物氧化和还原形式的浓度(更准确地说，是活度)。Pourbaix图使用软件MEDUSA和相关数据库HYDRA (gydF4y2Bahttps://www.kth.se/che/medusa/downloadsgydF4y2Ba1访问。2022年6月)。gydF4y2Ba

第一个完全基于锰的生物反应可能是光系统II中的水分裂，其中锰簇被捕获的光子氧化(gydF4y2Ba理发师,2017gydF4y2Ba)．氧化的锰团簇反过来氧化水释放OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba，这反过来又极大地扩大了氧化还原化学的范围，并使氧化还原循环之间的锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和锰gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}非光合生物也能接触到(gydF4y2BaLingappa等人，2019年gydF4y2Ba)．铁的低氧化还原潜力，在缺氧的海洋微生物欣赏，成为一个负担在曝气地区的铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}氧化成铁gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}，会析出，导致生物可利用铁的减少。此外，Fe的随机氧化gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}对氧化应激有显著的贡献(见第2节)gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在富氧条件下比FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，所以它的浓度没有急剧下降。这为锰的出现提供了可能gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}来有效地与铁竞争gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在一些氧化还原活性酶(详细讨论在第4.2节)。这种替代是有益的，因为它赋予酶抗氧化应激。此外，一些酶利用了锰的新氧化还原循环，从而形成了铁依赖的替代物(见第4.1节)。原核生物必须学会应对OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba以及它对Fe的反应性gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在这个过程中，增加锰的使用而不是铁，可以导致更好的坚固性在通风的栖息地。然而，在已经适应铁的代谢进化史上，地球的氧化作用似乎发生得太迟了，有人可能会推测，这可能是为什么缺乏铁依赖替代品的纯锰依赖酶非常罕见的原因。在以铁为辅助因子的需氧生物或兼性厌氧生物中，只要它们没有氧化应激，自然界就成功地维持了它们的代谢基本不受干扰。这就是细菌病原体的情况，它们必须应对宿主先天免疫系统引发的氧化爆发。gydF4y2Ba

铁是氧化应激的特洛伊木马gydF4y2Ba

O的电子构型gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba表明在基态(表示三重态)下gydF4y2Ba^3.gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba)，它是二自由基，这意味着两个独立的电子在不同的轨道上，具有相同的自旋(gydF4y2Ba图3gydF4y2Ba)．大多数稳定分子的轨道上都有一对方向相反的自旋电子。这排除了gydF4y2Ba^3.gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba从直接接受两个电子开始，因为其中一个电子必须改变自旋方向以适应电子构型gydF4y2Ba^3.gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba（gydF4y2BaFridovich 2013gydF4y2Ba)．这种势垒被称为自旋限制，它的重要性可以通过与单线态O的比较得到最好的说明gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba(指定gydF4y2Ba^1gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba)，在较稳定的情况下，两个电子配对在一个退化π*轨道上(gydF4y2Ba图3gydF4y2Ba)．自gydF4y2Ba^1gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba不受自旋限制，它是非常活泼的，例如，迅速形成加成产物(氢过氧化物)与双键在不饱和脂(gydF4y2BaGirotti 1990gydF4y2Ba；gydF4y2BaEdge和Truscott, 2018gydF4y2Ba)．从现在开始，哦gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba指其三重态。除非有特殊的酶催化，例如末端氧化酶(gydF4y2BaBabcock和Wikstrom, 1992gydF4y2Ba),阿gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba只能进行单电子还原。然而，O的首次单电子还原gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba为不利阶跃，由OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba（gydF4y2Ba图3gydF4y2Ba)．总而言之,阿gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba当与有机物质接触时，由于自旋限制和接受第一个电子的阻力，通常是良性分子。然而，游离铁的量越大gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在细胞质中，Fe越容易被氧化gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}由OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba（gydF4y2Ba图2gydF4y2Ba)．与此一致的是，在兼性厌氧菌中也观察到这种现象gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba从厌氧环境转变为好氧环境时，胞质中游离铁的浓度gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}减少，可能是为了控制它不需要的氧化OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba（gydF4y2BaBeauchene等人，2017gydF4y2Ba)，或由于铁稳态的遗传紊乱导致铁的过度积累会引起氧化损伤的增加(gydF4y2BaTouati等人，1995年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

图3gydF4y2Ba

图3gydF4y2Ba由能量转移或由氧的单个电子还原而形成的各种含氧物种gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba．gydF4y2Ba^1gydF4y2BaΣgydF4y2Ba_ggydF4y2Ba^+gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba是短命而迅速转化为gydF4y2Ba^1gydF4y2BaΔgydF4y2Ba_ggydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba这是一种生物学上相关的形式。pH值7时的标准氧化还原电位(gydF4y2BaEgydF4y2Ba°')显示在箭头下方，由gydF4y2BaKoppenol等人(2010)gydF4y2Ba．菲gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}是单电子供体的一个合理的候选者。价壳层的电子构型如图所示;在单线态氧的情况下，只显示了反键π*轨道。未配对电子用红色表示。轨道杂化没有被考虑在这个图中。例如，在水分子的情况下，2s和2p轨道上的非成键电子对会形成能量相等的孤电子对。gydF4y2Ba

超氧阴离子自由基(gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ )是O的单电子还原产物gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba．的标准氧化还原电位gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 比OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba（gydF4y2Ba图3gydF4y2Ba)，但其反应性相当有限。gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 也只能接受一个电子，但它带负电荷，因此被电子密集的目标排斥;此外，它需要质子化，因为过氧化阴离子(gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{2 -gydF4y2Ba}$ )是不可能的，但质子化会受到酸性的阻碍gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ (pgydF4y2BaKgydF4y2BaA = 4.8)。虽然gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 从简化热力学的角度来看应该是强氧化剂，由于前面提到的限制，它不是有效的氧化剂，因此只能参与有限数量的反应gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba（gydF4y2Ba科佩诺和巴特勒，1977年gydF4y2Ba；gydF4y2BaKoppenol等人，2010gydF4y2Ba；gydF4y2BaWinterbourn 2020gydF4y2Ba)．然而，带正电的FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}可以绑定gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ ，从而起到刘易斯酸的作用使其稳定，因此铁的低氧化还原电位引起还原gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ ．因此，细胞内铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}是一种易被氧化的目标gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ （gydF4y2BaBenov 2001gydF4y2Ba；gydF4y2BaGu和Imlay, 2013gydF4y2Ba)．值得注意的是，的破坏性影响gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 在氧化爆发的过程中，一氧化氮(NOgydF4y2Ba^·gydF4y2Ba)，可迅速与gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 生成高活性过氧亚硝酸盐(ONOOgydF4y2Ba^-gydF4y2Ba) (gydF4y2BaBeckman和Koppenol, 1996gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

当gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 被还原并质子化，过氧化氢(HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba)形成。HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba可以通过两个电子的还原来安全地处理，当质子化的同时，产生两个水分子，但当它与FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}时，只有一个电子转移到H上gydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba．通过接受一个电子，HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba分解成两个不同的分子，氢氧根阴离子(HOgydF4y2Ba^−gydF4y2Ba)和羟基自由基(HOgydF4y2Ba^•gydF4y2Ba)．何gydF4y2Ba^•gydF4y2Ba是不受限制的高度反应性，所造成的细胞损伤是多效性的，范围从脂质过氧化到DNA畸变(gydF4y2Ba哈利维尔和古特里奇，1992年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

尽管它们在细胞中的表现不同，gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba和何gydF4y2Ba^•gydF4y2Ba已归入术语活性氧(ROS)。另一方面，这三个物种都可以由OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba与铁反应gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}．菲gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}满足OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba与铁化合gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}早在19世纪90年代，亨利·芬顿(gydF4y2BaKoppenol 1993gydF4y2Ba)．生成HO的确切机理gydF4y2Ba^{^•gydF4y2Ba}由于产物是后来由Haber和Weiss配制的，但今天这个反应被称为芬顿反应(gydF4y2BaHaber等人，1934年gydF4y2Ba)．在这一点上，应该注意到自由铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}根据氧化应激的程度(见第3节)，在有氧条件下，铁的含量仅占总铁含量的1%左右gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaKeyer和Imlay, 1996gydF4y2Ba)．然而，大多数细胞铁要么在储存蛋白中被氧化，要么在酶中被还原，据报道，后者(还原)结合铁池对氧化应激的严重程度有显著影响(gydF4y2BaImlay 2013gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

氧化应激的基本原理在于铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}是酶活性的基石，同时它是少数几种可以与OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 作为H的单电子还原剂gydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2.gydF4y2Ba其他可以增强氧化应激的单电子供体的例子包括黄素假体基团或醌，它们用于低电位电子转移，但本综述没有涉及(gydF4y2BaImlay 2013gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

暴露于氧化应激会损害铁的稳态gydF4y2Ba

病原体进化出特定的机制来应对宿主内部和外部诱导的氧化爆发(gydF4y2BaRada和Leto, 2008gydF4y2Ba)．因此，铁稳态的控制对病原体至关重要。铁是维持重要代谢途径的必要条件，但同时也是ROS形成的加速器。因此，减少游离胞质铁的机制gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和铁的获取途径一样重要。从铁固存的角度来看，原核铁蛋白(Ftn)、细菌铁蛋白(Bfr)和饥饿细胞的dna结合蛋白(Dps)属于同一铁蛋白超家族，在储存多余铁方面发挥着重要作用(gydF4y2BaHonarmand Ebrahimi等人，2015gydF4y2Ba)．当需要储存过量的铁时，会诱发Bfr和Ftn。然而，Dps通常受到更严格的调控，例如在固定期或氧化应激期间表达。这表明Dps代表了在氧化应激条件下应对铁的矛盾行为的关键适应之一(gydF4y2BaAltuvia等人，1994年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba布拉德利等人，2020年gydF4y2Ba)．Bfr和Ftn生理上使用OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba氧化铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}为了将其封存(gydF4y2BaHonarmand Ebrahimi等人，2015gydF4y2Ba)．然而，Dps具有异常的氧化铁酶活性，有利于HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba作为铁的氧化剂gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}形成不溶铁gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}含-的矿物质，可安全地沉积在Dps十二聚体的空腔中(gydF4y2Ba赵等，2002gydF4y2Ba)．此外，在许多物种中，Dps也结合DNA，因此，通过其催化活性，去除铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba从细胞中芬顿反应可能造成最严重损害的部位(gydF4y2Ba欧尔班等人，2022年gydF4y2Ba)．Dps中的氧化铁酶中心由双铁簇组成，它是两个亚铁离子的接近，允许还原HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba两个电子产生两个水分子，从而抑制HO的产生gydF4y2Ba^•gydF4y2Ba如果只有一个Fe，就会发生这种情况gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}离子(gydF4y2Ba赵等，2002gydF4y2Ba)．此外，如果HOgydF4y2Ba^•gydF4y2Ba不慎产生，伤害直接由Dps承担。事实上，已有研究表明，Dps中位于氧化铁酶中心附近的保守色氨酸和酪氨酸残基在Fe之后被转化为自由基形式gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}氧化，从而在危险的自由基扩散到细胞质之前将其捕获(gydF4y2BaBellapadrona等人，2010年gydF4y2Ba)．在革兰氏阳性菌中已发现Dps同源物MrgA (gydF4y2BaChen和Helmann, 1995gydF4y2Ba)．总的来说，Dps的活性表明，细菌需要将游离细胞质铁进一步降低到Bfr和/或Ftn的标准铁储存方法所达到的水平(gydF4y2Ba曼奇尼和伊姆雷，2015年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba森等人，2020年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

尽管隔离铁的能力对细菌病原体很重要，但这种活性不应干扰铁依赖酶的金属化，铁依赖酶是细菌生存和增殖所必需的。当感染期间ROS浓度升高时，病原体很可能必须妥协，以维持细胞质中游离铁的水平，使重要的铁依赖酶金属化，另一方面，将氧化应激增强到可容忍的程度。然而，在这种条件下，由于不断受到氧化铁的干扰，很难维持稳定的游离胞质铁库gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在单核铁酶和[4Fe-4S]簇中作为辅因子存在(gydF4y2BaImlay 2013gydF4y2Ba)．氧化后，[4Fe-4S]团簇释放出FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}或铁gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}(取决于氧化剂)，单核铁酶释放铁gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}，然而，它会被转换回FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}通过细胞还原剂。这些释放出来的铁进一步促进氧化损伤(gydF4y2BaKeyer和Imlay, 1996gydF4y2Ba；gydF4y2BaImlay 2013gydF4y2Ba)．相应的酶是否永久丧失活性取决于HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba或gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 攻击酶的数量和数量，此外，活性位点的组成也起着重要作用。活性位点上的含硫配体可以猝灭芬顿反应的一个周期，但如果持续暴露于ROS，活性位点将被不可挽回地氧化(gydF4y2BaAnjem和Imlay, 2012gydF4y2Ba)．与Fe的释放同时发生gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}，活性位点上少量不含硫配体的单核铁酶经H处理后不可逆失活gydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba由于芬顿反应(gydF4y2BaSobota和Imlay, 2011gydF4y2Ba)，而失活为gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 被发现是可逆的(gydF4y2BaGu和Imlay, 2013gydF4y2Ba)．此外，去金属化的单核铁酶有被非同源金属再金属化的风险，其活性要低得多(gydF4y2Ba如gydF4y2Ba.、锌，见第4.2节)(gydF4y2BaGu和Imlay, 2013gydF4y2Ba)．因此，游离铁的过度隔离会影响代谢途径，就像酶被氧化剥夺铁一样gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}(后来进一步损坏)。这个悖论没有简单的解决办法。病原体和其他细菌已经进化出一些策略来抑制铁在过度氧化应激条件下的有害行为。其中之一是，它们至少部分依赖于在第四节中讨论的两组不同的酶中锰对铁的替代。gydF4y2Ba

在氧化应激期间，锰作为铁替代品的需求在通常不依赖于锰的细菌中最为明显，有时被称为铁中心。gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba，gydF4y2Ba沙门氏菌血清gydF4y2Ba,gydF4y2Ba弗氏志贺菌gydF4y2Ba与大多数革兰氏阴性菌一样，它属于铁中心菌群。他们的关键质子依赖的锰导入物(MntH)是如何被调节的，这一发现巩固了锰作为对抗铁饥饿和/或氧化应激的剂的作用。gydF4y2BaKehres等人，2000年gydF4y2Ba；gydF4y2BaAnjem等人，2009年gydF4y2Ba)．MntH受至少三种转录调节因子的控制:铁摄取调节因子(Fur)、OxyR和MntR。皮毛是一种典型的抑制因子，它能感知游离细胞质铁含量，并在足够时抑制下级基因，包括gydF4y2BamntHgydF4y2Ba．OxyR，典型的革兰氏阴性细菌，是一个全面的调节器，控制适当的反应氧化应激和诱导表达gydF4y2BadpsgydF4y2Ba除了gydF4y2BamntHgydF4y2Ba和其他从属基因。Dps降低游离细胞质铁水平，最终导致Fur失活，从而与OxyR共同作用诱导gydF4y2BamntHgydF4y2Ba．结果，铁被锰取代的可能性增加了。一旦足够数量的锰被输入，MntR结合锰，阻止进一步的转录gydF4y2BamntHgydF4y2Ba．或者，表达gydF4y2BamntHgydF4y2Ba当氧化应激条件过去时(OxyR诱导的丧失)，使游离细胞质铁增加，导致gydF4y2BamntHgydF4y2Ba抑制由毛皮:FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}（gydF4y2BaKehres等人，2000年gydF4y2Ba；gydF4y2BaKehres等人，2002年gydF4y2Ba；gydF4y2BaRunyen-Janecky等人，2006gydF4y2Ba；gydF4y2BaAnjem等人，2009年gydF4y2Ba；gydF4y2BaSeo等人，2015gydF4y2Ba)．其他细菌可能对锰有更高的需求，以满足它们的特定需求，gydF4y2Ba如gydF4y2Ba、产孢、无铁生活方式或非酶保护gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ ，其中一些具体例子已在第4.1.1节(gydF4y2BaBosma等人，2021年gydF4y2Ba)．在对锰需求较高的物种中，通常是革兰氏阳性细菌，这种金属的输入通常不与铁的稳态相互影响，而是以一种简单的方式发生，仅由细胞质中锰的浓度调节(gydF4y2Ba黄等，2017gydF4y2Ba；gydF4y2BaBosma等人，2021年gydF4y2Ba)．然而，Dps固铁的策略似乎无处不在(gydF4y2Ba欧尔班等人，2022年gydF4y2Ba)，支持这样的观点，即在氧化应激期间，细胞质中游离铁的浓度下降，使得其他金属，gydF4y2Ba如gydF4y2Ba．锰，来取代它在活性位点的位置。值得注意的是，例外的是乳酸杆菌积累锰到极端数量(高达35mM)，尽管编码Dps，但Dps在其DNA结合被保留时不会隔离铁(gydF4y2BaArchibald和Duong, 1984gydF4y2Ba；gydF4y2Ba欧尔班等人，2022年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

锰如何在酶中取代铁?gydF4y2Ba

二价金属离子通常具有两种生物学功能:它们由于氧化状态的变化而介导电子转移(氧化还原活性)和/或作为路易斯酸(氧化还原活性)。当金属只作为路易斯酸时，它的氧化态不会改变，但它的空轨道被用来接受一个或多个孤电子对，这可以暂时帮助稳定反应中带负电的中间物或激活反应物(gydF4y2Ba如gydF4y2Ba(羰基或水分子)。作为酶的辅助因子，铁和锰可以同时发挥两种作用。各自的作用模式，氧化还原活性或氧化还原非活性(刘易斯酸)，定义了锰可以取代铁和的两种不同方式gydF4y2Ba反之亦然gydF4y2Ba（gydF4y2Ba图4gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

图4gydF4y2Ba

图4gydF4y2Ba单核和双核酶的活性位点易被铁和锰金属化。欧文-威廉姆斯系列中较具竞争力的金属(gydF4y2Ba欧文和威廉姆斯，1948年gydF4y2Ba)在细胞质中保持较低的游离浓度，通过金属伴侣的作用和运输过程，使铁和锰参与活性位点的金属化(gydF4y2Ba罗宾逊和格拉斯菲尔德，2020年gydF4y2Ba)．Mn的差极化率gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和菲gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}通过含硫配体来区分这些金属(gydF4y2Ba皮尔森,1963gydF4y2Ba)．铁螯合酶可以偶然容纳锰而不是铁，但不能容纳锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}装载的卟啉被释放(gydF4y2Ba梅德洛克等人，2009gydF4y2Ba)．在氧化还原活性酶中，铁和锰这两种金属都能支持催化作用，而且锰还能抵抗氧化应激。在氧化还原活性酶中，由于锰具有较高的氧化还原潜力，因此锰不能作为铁的合适替代品，因此需要进化出特定的锰依赖同工酶。在这篇综述中，研究了不同策略的例子，以了解锰依赖同工酶如何克服锰的高氧化还原电位。gydF4y2Ba

锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}比Fe更难氧化gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}（gydF4y2Ba图1gydF4y2Ba，gydF4y2Ba2gydF4y2Ba)．因此,锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在增加氧化应激时更可靠，但这也意味着对于大多数氧化还原活性酶来说，简单地用锰取代铁是行不通的。然而，众所周知，例如，螯合金属的配体对其固有的氧化还原电位有重要影响(gydF4y2BaHosseinzadeh和Lu, 2016gydF4y2Ba)、(第4.1.1.1及5.2节)。因此，通过调节酶活性位点的微环境，可以降低锰的氧化还原电位，使其在相同的稳态条件下氧化。另外，酶可以通过使用更强的氧化剂来适应锰的更高氧化还原电位。在任何一种情况下，依赖锰的同工酶必须进化，在涉及金属氧化状态变化的反应中使用锰作为铁的替代品。在这篇综述中，我们将重点放在病原体中的超氧化物歧化酶(SOD)和核糖核苷酸还原酶(RNR)同工酶作为酶的例子，这些酶已经进化出两种不同的策略，如何在氧化还原活性反应中使用锰来代替铁(gydF4y2Ba图4gydF4y2Ba)．由于特定同工酶中不正确的金属会导致活性的严重降低或完全丧失(这里称为“错金属化”)，我们将重点放在可能有助于同源金属插入的机制上。似乎还有其他氧化还原活性的锰依赖同工酶可能参与发病机制。锰依赖性过氧化氢酶最近被认为与某些细菌(gydF4y2Ba彭叶等，2013gydF4y2Ba；gydF4y2BaDiaz-Ochoa等人，2016gydF4y2Ba；gydF4y2Ba万等，2017gydF4y2Ba)，以及一些病原体编码氧依赖型共比例phyrinogen III氧化酶(HemF)， HemF有时是氧依赖型共比例phyrinogen III氧化酶(HemN)的同工酶(gydF4y2Ba车库、2005gydF4y2Ba)．一些报告显示HemF在细菌中可能是锰依赖性的(gydF4y2Ba布雷考等人，2003年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba曼奇尼和伊姆雷，2015年gydF4y2Ba)．最近，氧化还原活性酶含有不同寻常的与铁和锰离子的异质双金属辅助因子，已被鉴定并发现是重要的gydF4y2Ba沙眼衣原体gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba结核分枝杆菌gydF4y2Ba．在gydF4y2Bac . trachomatisgydF4y2Ba，这种异质双金属辅因子存在于其RNR(第4.1.2.3节)和在叶酸辅因子生物合成中起关键作用的加氧酶中(gydF4y2Ba曼利等人，2022年gydF4y2Ba)．在gydF4y2Ba结核分枝杆菌gydF4y2Ba，杂二金属辅因子被一种属于r2样配体结合氧化酶(R2lox)家族的酶所包围，该酶与RNR家族密切相关，但R2lox酶的生理作用仍不清楚(gydF4y2Ba安德森和霍格博姆，2009年gydF4y2Ba)．然而，R2lox被确定为毒力菌株中与疫苗株相比上调最多的10个蛋白之一gydF4y2Ba结核分枝杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2Ba施密特等人，2004年gydF4y2Ba)．这些酶的正确金属化所需要的内在机制和/或细菌细胞如何促进正确金属化仍在研究中(gydF4y2BaKisgeropoulos等人，2020年gydF4y2Ba)．除了水氧化复合物外，已知其他几种氧化还原活性的锰依赖同工酶，如同源儿茶酸-2,3-双加氧酶、脂氧合酶、草酸脱羧酶和草酸氧化酶，但它们参与发病机制的可能性很小(gydF4y2BaZhu和Richards, 2017gydF4y2Ba)．因此，这种酶的进化似乎是一个相当罕见的事件。对此的解释可能是，在缺氧环境中生命的起源使新陈代谢降低了氧化还原电位，这对铁来说是合适的，但对锰来说是极其困难的。gydF4y2Ba

但如果铁或锰仅作为路易斯酸，非同源金属化仍然是不可取的吗?相反，我们刚刚开始了解到，对于氧化还原活性酶，锰的加入代替铁实际上是生理上的，甚至在氧化应激或铁缺乏的情况下是有益的(在第4.2节讨论)。在非氧化还原反应中，铁和锰之间的氧化还原电位差不影响反应，因此这些金属的直接交换可能保留全部或大部分的催化活性，但前提是含硫配体在金属配位中不占主导地位(见下文)。“错金属化”是氧化还原活性酶的合适术语，因为它的负面含义意味着活性的丧失，但对于氧化还原活性不活跃的酶，我们建议“交替”金属化将是一个更合适的术语。为了在氧化还原反应中使用锰来代替铁，依赖于锰的同工酶必须进化，但我们能确定哪种类型的依赖于铁的氧化还原活性酶在生理上受益于与锰的交替金属化吗?gydF4y2Ba

据我们所知，所有含血红素的酶都具有氧化还原活性，这就排除了这组酶在不失去功能的情况下被交替金属化。除铁以外的任何金属，如果它能通过铁螯合酶与卟啉环结合，就会导致错金属化酶(gydF4y2BaDailey 1987gydF4y2Ba；gydF4y2BaLabbé等，1999gydF4y2Ba；gydF4y2BaMajtan等，2011gydF4y2Ba)．这将可能的替代金属化的候选酶缩小为两组可以使用铁作为路易斯酸的酶:具有铁硫簇的酶或仅由氨基酸残基协调的铁离子的酶(单核和双核铁酶)。铁硫团簇中的铁主要由硫配体以硫化物或硫化物的形式配位;此外，铁被供应给已经被硫酸盐络合的新生铁硫簇(gydF4y2Ba如gydF4y2Ba.， IscA) (gydF4y2BaYang等，2006gydF4y2Ba)．皮尔逊提出了软硬酸碱(HSAB)的概念，将硫化物和硫酸盐分类为软(可极化)刘易斯碱，FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}作为交界酸，而MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}作为一种硬(非极化)酸(gydF4y2Ba皮尔森,1963gydF4y2Ba；gydF4y2Ba詹森,1978gydF4y2Ba)．根据HSAB的概念，软的碱倾向于与软的酸结合，而硬的酸倾向于与硬的碱结合，所以硫化物或硫化物选择较软的酸FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}．然而，应该注意的是，含硫配体的作用是加性的，因此，活性位点上的单个半胱氨酸通常不利于任何一种金属，正如我们所知道的例子，锰能够用单个半胱氨酸残留物取代活性位点上的铁(gydF4y2BaAnjem和Imlay, 2012gydF4y2Ba)．使用铁特异性阻遏剂(DtxR)从gydF4y2Ba白喉杆菌gydF4y2Ba，结果表明，两个保守的含硫配体突变到酸性残基抑制了对铁的选择性gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}有利于MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}（gydF4y2BaGuedon和Helmann, 2003gydF4y2Ba)．与HSAB的概念一致，一项数据挖掘研究表明，半胱氨酸在配位Mn的活性位点上非常罕见gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}（gydF4y2Ba郑等，2008gydF4y2Ba)．在含氮或氧的配位残基中，其他官能团被归类为硬碱的边界，似乎没有表现出明显的偏好(gydF4y2Ba郑等，2008gydF4y2Ba)．综上所述，铁硫酶天生抗锰结合主要是由于含硫配体的组合选择性。gydF4y2Ba

总的来说，当考虑将锰作为铁的替代品时，只有氧化还原活性不活跃的单核和双核铁酶是可能从替代金属化中受益的候选国(gydF4y2Ba图4gydF4y2Ba)．有人可能会认为这种取代的程度是微不足道的，因为铁不经常被报道扮演刘易斯酸的角色。锌和镁是比较常见的路易斯酸，后者常被锰所取代(gydF4y2BaAndreini等人，2008年gydF4y2Ba)．然而，铁在好氧净化过程中很容易氧化，导致其与活性位点分离，并被其他好氧稳定金属(gydF4y2Ba如gydF4y2Ba锌)。出于同样的原因，在动力学实验中，铁在有氧条件下的活性可能较低(gydF4y2BaRajagopalan和Pei, 1998gydF4y2Ba；gydF4y2BaImlay 2014gydF4y2Ba)．因此，有理由认为低估了铁在单核和双核酶中作为路易斯酸的使用，因此，也低估了在这些酶中用锰取代铁的作用。此外，交替金属化不需要同工酶，而同工酶的存在在基因组中很明显，因此这一过程的全部程度可能还不完全清楚。gydF4y2Ba

4.1锰在氧化还原活性酶中取代铁gydF4y2Ba

4.1.1超氧化物歧化酶gydF4y2Ba

三种不相关的酶的趋同进化导致了三个不同的sod家族:镍(Ni-) sod;纯铜(Cu-)和铜锌(CuZn-) sod;铁(Fe-)和锰(Mn-) SODs (gydF4y2BaFrye等人，2022gydF4y2Ba)．sod进行2的歧化反应gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 来啊gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba和HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba在有氧环境中，这是一种聪明的方法，因为不消耗细胞还原剂，不像超氧化物还原酶(sor)执行还原gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 以NADH为代价在sor的情况下，没有OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba生成和第二个gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 不需要完成转换;此外，还应注意在低OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba张力细胞还原剂并不短缺。这种比较应该表明，sor更适合微嗜氧环境，而sod在好氧条件下最有效，因此这两种酶通常不会同时存在于细菌细胞质中(gydF4y2Ba马丁斯等人，2019年gydF4y2Ba)．CuZn-SODs存在于真核生物的细胞质中，而在原核生物的细胞质中不存在，可以转移到周围质(革兰氏阴性菌)或分泌(革兰氏阳性菌)，Cu-SODs似乎只存在于细胞外，而Ni-SODs主要存在于海洋原核生物的细胞质中(gydF4y2BaWu et al.， 1998gydF4y2Ba；gydF4y2Ba罗比内特等人，2018年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba萨瑟兰等人，2021年gydF4y2Ba；gydF4y2BaFrye等人，2022gydF4y2Ba)．从病原体的角度来看，铁- sod和锰- sod是唯一被消除的细胞质酶gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 在有氧条件下，因此将是这里的重点。gydF4y2Ba

Fe-SOD可能是最古老的;后来出现了使用其他金属的sod (gydF4y2Ba情况下,2017gydF4y2Ba)，可能是对铁浓度下降的反应(见引言)。Mn-SOD直接由Fe-SOD进化而来，因此Mn-SOD的例子可以用来说明用锰依赖的对应物取代铁依赖的氧化还原活性酶意味着什么。gydF4y2Ba

4.1.1.1 Mn-SOD对结合金属的氧化还原电位有较强的抑制作用gydF4y2Ba

锰的氧化还原电位高于铁(gydF4y2Ba图2gydF4y2Ba)．因此，Mn-SOD活性位点必须将锰的氧化还原电位降低到与铁在Fe-SOD中的电位相似的值，才能使两种同工酶进行相同的反应。乍一看，Mn-SOD是如何达到降低锰氧化还原电位的效果的，因为Fe-SOD和Mn-SOD的活性位点实际上是重叠的。重要的是金属配体中的一种是氢氧根或水分子。在催化循环中，这个溶剂分子提供一个质子并接受一个质子。在任何给定的时间内，氢氧根分子或水分子是否存在与金属的氧化状态直接相关(gydF4y2Ba图5gydF4y2Ba)．氢氧根降低了金属的氧化还原电位，因此促进了+3氧化态，而当水分子作为配体存在时，金属倾向于具有+2氧化态。这个重要的溶剂分子由与金属的配位键和从谷氨酰胺残基侧链的酰胺基延伸出来的氢键锚定。谷氨酰胺与溶剂分子之间的氢键越短，越容易形成氢氧根，金属的氧化还原电位越低。由于锰的氧化还原电位需要更强的还原，在Mn-SOD中与溶剂配位的谷氨酰胺比在Fe-SOD中更靠近溶剂分子。结果表明，两种酶的氧化还原电位接近，Mn-SOD为0.3 V, Fe-SOD为0.1 VgydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba，与水溶液中自由离子的情况相比(gydF4y2Ba图2gydF4y2Ba)．配合溶剂的谷氨酰胺的位置是固定的，所以当铁而不是锰结合时，同样的氧化还原调节适用。然而，由于铁本身就具有较低的氧化还原电位，进一步的抑制会导致Mn-SOD中铁的氧化还原电位过低gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}氧化态不能再达到。同样，当Fe-SOD中锰取代铁结合时，配合溶剂的谷氨酰胺距离太远，不足以支持氢氧根的稳定，因此MngydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}氧化态是不可接近的(gydF4y2Ba万斯和米勒，2001年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba米勒,2008gydF4y2Ba；gydF4y2Ba米勒,2012gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

图5gydF4y2Ba

图5gydF4y2BaFe-SOD和Mn-SOD的还原态和氧化态。虚线代表氢键。保守谷氨酰胺侧链上的酰胺基是配位溶剂的氢键供体(红色部分)。氢键越短，被结合金属的氧化还原电位越低。这些距离是从晶体结构得到的gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba菲gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}-SOD (PDB: 1ISA)， FegydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}-SOD (PDB: 1ISB)， MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}-SOD (PDB: 1IX9)和MngydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}-sod (pdb: 1ixb)。gydF4y2Ba

来自Fe/Mn家族的sod并不总是仅限于使用铁或锰。严格的特异性可以被视为进化的一个极端案例，在这种情况下，为了特定的金属用途，催化活性已经最大化，而灵活性已经完全牺牲了。然而，在严格依赖铁和锰的sod之间，还有一系列催化活性较低的sod，它们对两种金属中的一种表现出某种偏好，或者对两种金属的活性相同。这些sod被称为形成层的(gydF4y2Ba图6gydF4y2Ba) (gydF4y2Ba盛等，2014gydF4y2Ba；gydF4y2Ba克劳斯等人，2015年gydF4y2Ba；gydF4y2BaBarwinska-Sendra等人，2020年gydF4y2Ba)．使用两种同工酶gydF4y2Ba金黄色葡萄球菌gydF4y2Ba一个是形成层的，一个是锰依赖的，结果表明，它们的金属特异性(因此它们的氧化还原调谐)可以通过两个非极性残基的相互交换而交换，这些残基在空间上靠近活性位点。在同一研究中，与溶剂分子配合的氢键(gydF4y2BaBarwinska-Sendra等人，2020年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

图6gydF4y2Ba

图6gydF4y2BaFe/Mn家族超氧化物歧化酶(SODs)在革兰氏阴性和革兰氏阳性细菌中的分布。存在于细菌病原体(闭圈)和选定的非致病菌(开圈)中的sod根据其金属特异性(铁特异性、锰特异性和形成层)进行排序。如果细菌或细菌群拥有一种以上的SOD同工酶，则这些同工酶在菌种名称后标明。需氧细菌用橙色表示，而严格的厌氧细菌用绿色表示。使用开关状核调节机制的革兰氏阴性菌用虚线表示。除了文中提到的种类外，图中还显示了以下编码SOD酶的细菌种类:gydF4y2Ba淋病奈瑟氏菌gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba脑膜炎奈瑟菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaArchibald和Duong, 1986gydF4y2Ba；gydF4y2BaSeib等人，2004年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba流感嗜血杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaKroll等人，1998年gydF4y2Ba)，gydF4y2BaPorphyromonas gingivalisgydF4y2Ba（gydF4y2BaHiraoka等人，2000年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba伯纳特氏立克次氏体gydF4y2Ba（gydF4y2BaHeinzen等人，1992年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba立克次氏体伤寒gydF4y2Ba（gydF4y2Ba麦克劳德等人，2004年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba伯克举办gydF4y2Ba（gydF4y2BaLoprasert等人，2000年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba空肠弯曲杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2Ba阿特克和凯利，2009年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba嗜肺性军团菌gydF4y2Ba（gydF4y2Ba萨多斯基等人，1994gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba土拉杆菌内gydF4y2Ba（gydF4y2BaBakshi et al.， 2006gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba幽门螺杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2Ba恩斯特等人，2005年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba衣原体肺炎gydF4y2Ba（gydF4y2BaYu等人，2004年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba包柔氏螺旋体burgdorferigydF4y2Ba（gydF4y2BaAguirre等人，2013年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba流产布鲁氏菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaSriranganathan等人，1991年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba链球菌引起的肺炎gydF4y2Ba，gydF4y2Ba变异链球菌gydF4y2Ba,gydF4y2Ba链球菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaGerlach等人，1998年gydF4y2Ba；gydF4y2BaDe Vendittis等人，2010gydF4y2Ba；gydF4y2BaEijkelkamp等人，2014gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba结核分枝杆菌gydF4y2Ba而且gydF4y2Bam . smegmatisgydF4y2Ba（gydF4y2BaYamakura等，1995gydF4y2Ba；gydF4y2BaBunting等人，1998年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba帕迪拉-贝纳维德斯等人，2013gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba白喉杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaBritton等人，1978年gydF4y2Ba),gydF4y2Bac . glutamicumgydF4y2Ba（gydF4y2BaEl Shafey et al.， 2008gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba单核细胞增多性李斯特氏菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaBritton等人，1978年gydF4y2Ba）gydF4y2Ba粪肠球菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaVerneuil等人，2006gydF4y2Ba；gydF4y2BaWasselin等人，2021gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba诺卡氏菌属的小行星gydF4y2Ba（gydF4y2Ba比曼等人，1983年gydF4y2Ba),gydF4y2Ba耐放射radiophilusgydF4y2Ba（gydF4y2Ba尹和李，2004年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

4.1.1.2 Mn-SOD需要细菌促进其正确的金属化gydF4y2Ba

特殊化sod的情况表明，适当的金属化对氧化还原活性酶的功能至关重要，如第4节中一般指出的那样。然而，这也意味着，如果没有特定的方法来提供同源金属，并且对同源金属没有选择性的内在亲和力，两种依赖于不同金属的氧化还原活性同工酶就不能在一个细胞腔室中同时表达。在细菌中，这似乎是一个问题，特别是对于Fe/Mn-SOD金属化中的铁/锰对(gydF4y2BaMizuno等人，2004年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba阿吉雷和库洛塔，2012年gydF4y2Ba)．SOD的正确金属化是至关重要的，因为金属与SOD的结合本质上是不可逆的，因此不正确的金属不能被取代，导致酶的永久失活(gydF4y2Ba惠特克等人，2006gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

通常，革兰氏阴性细菌对锰的需要量较低(有时称为铁中心)(gydF4y2BaBosma等人，2021年gydF4y2Ba)，但有些细菌同时具有SOD同工酶(gydF4y2Ba图6gydF4y2Ba)．很可能Fe-SOD和Mn-SOD异构体在面对金属波动时对病原体具有更强的鲁棒性，特别是在暴露于过度氧化应激时。然而，只有当两种SOD异构体可以根据游离细胞质Fe:Mn的比例交替表达时，两种SOD异构体的优势才能发挥作用。事实上，一种类似于核糖调节开关的机制已经在gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba通过这种方法，细菌关闭Fe-SOD的表达，同时诱导Mn-SOD的表达(gydF4y2Ba图7gydF4y2Ba)．该开关由Fur阻遏器和一个gydF4y2Ba反式gydF4y2Ba-编码小RNA RyhB (gydF4y2BaMasse和Gottesman, 2002gydF4y2Ba)．在富含铁的条件下，gydF4y2BasodBgydF4y2Ba编码Fe- sod表达gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}装载的Fur阻止RyhB和s的转录gydF4y2Ba官方发展援助gydF4y2BaMn-SOD编码基因。在铁限制条件下，apo-Fur不抑制RyhB或gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba．表达的RyhB与gydF4y2BasodBgydF4y2BamRNA，由此产生的RNA双工被降解，导致抑制gydF4y2BasodBgydF4y2Ba翻译(gydF4y2BaVecerek等人，2003年gydF4y2Ba；gydF4y2BaAfonyushkin等人，2005年gydF4y2Ba)．同时，压制gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba，使细胞内的SOD活性恢复(gydF4y2BaMasse等人，2005年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba雅克等人，2006年gydF4y2Ba)．类似的类似开关的机制使一些致病物种的SOD活性从铁依赖性转变为锰依赖性(gydF4y2Ba图6gydF4y2Ba),包括gydF4y2Ba年代。gydF4y2Ba沙门氏菌感染(gydF4y2BaTsolis等人，1995年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba美国flexnerigydF4y2Ba（gydF4y2BaOglesby等人，2005年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba痢疾杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2Ba墨菲和佩恩，2007年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba肺炎克雷伯菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaHuang等，2012gydF4y2Ba；gydF4y2BaNajmuldeen等人，2019gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba霍乱弧菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaKimoto等人，2001年gydF4y2Ba；gydF4y2BaMey et al.， 2005gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba鼠疫杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaPieper等人，2010gydF4y2Ba),gydF4y2Ba铜绿假单胞菌gydF4y2Ba（gydF4y2Ba哈塞特等人，1997年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba莱因哈特等人，2015gydF4y2Ba)．在gydF4y2Ba百日咳博德特氏菌gydF4y2Ba的同工酶Fe-SOD和Mn-SOD已被实验鉴定gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba已发现其表达受Fur调节(gydF4y2BaDeShazer等人，1994年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba格拉夫-沃莱本等人，1997年gydF4y2Ba)，表明这种机制也在这种重新出现的病原体中起作用。另一方面，有许多病原体不依赖于开关，编码单个胞质SOD，其中大多数病原体编码Fe-SOD而不是Mn-SOD (gydF4y2Ba图6gydF4y2Ba)，与革兰氏阴性菌对锰的需要量低相一致。来自仅含有一种亚型的革兰氏阴性病原体的Fe/ mn - sod是否至少没有进化出类似于革兰氏阳性细菌的微小形成层，这将是很有趣的(见下文)。gydF4y2Ba

图7gydF4y2Ba

图7gydF4y2Ba基于转录和转录后调控机制控制sod表达的两种不同机制。gydF4y2Ba(一)gydF4y2Ba在gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba和其他几种革兰氏阴性菌，小RNA RyhB和铁的有效性在控制Fe-SOD和Mn-SOD交替表达中起着核心作用。当铁含量充足时，满载铁的皮毛抑制因子抑制其表达gydF4y2BaryhBgydF4y2Ba基因和gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba编码Mn-SODgydF4y2BasodBgydF4y2Ba通过RNA聚合酶(RNAP)转录编码Fe-SOD的基因，生成Fe-SOD。当铁缺乏时，apo-Fur不会抑制gydF4y2BaryhBgydF4y2Ba而且gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba，产生Mn-SOD。同时，转录的RyhB与gydF4y2BasodBgydF4y2Ba转录并阻止其翻译，因此，Fe-SOD不产生(gydF4y2BaMasse和Gottesman, 2002gydF4y2Ba；gydF4y2BaVecerek等人，2003年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba(B)gydF4y2Ba在革兰氏阳性gydF4y2Ba金黄色葡萄球菌gydF4y2Ba小RNA RsaC和锰有效性控制表达gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba而且gydF4y2BasodMgydF4y2Ba基因。当锰含量充足时，MntR抑制因子可抑制mtnr的表达gydF4y2BamntABCgydF4y2Ba操纵子包括gydF4y2BarsaCgydF4y2Ba基因，而两者gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba而且gydF4y2BasodMgydF4y2Ba分别表达编码Mn-SOD和形成层SOD的基因，并产生相应的SOD。当锰缺乏时，apo-MntR不抑制gydF4y2BamntABCgydF4y2Ba操纵子包括gydF4y2BarsaCgydF4y2Ba，注意RsaC被RNase III (RNC)从operonic转录本的3 '端剥离。RsaC与gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba转录并抑制其翻译，因此只产生形成层的SOD (gydF4y2BaLalaouna等人，2019年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

在革兰氏阴性菌中经常出现的一种核调节机制也可在革兰氏阳性菌中发现，例如在gydF4y2Ba金黄色葡萄球菌gydF4y2Ba(见下文)。在大多数革兰氏阳性病原体中，铁- sod不存在，而Mn-SOD保留。但是，与革兰氏阴性病原菌不同的是，它并没有对锰达到严格的选择性，而是不同程度地保留了一些与铁的活性(形成层)，这可能是为了避免在锰缺乏的情况下失去SOD活性(gydF4y2Ba图6gydF4y2Ba)．与这一策略一致，革兰氏阳性细菌似乎天生更依赖于锰(gydF4y2BaBosma等人，2021年gydF4y2Ba)，因此皮毛的结合部位并不位于上游gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba因此Mn-SOD是管家同工酶，其表达可能由MntR (gydF4y2Ba哈维等人，2005年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba王等，2011gydF4y2Ba；gydF4y2BaLalaouna等人，2019年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba彭等人，2021gydF4y2Ba)．在gydF4y2Ba金黄色葡萄球菌gydF4y2Ba,gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba基因被复制并进化成第二个基因(gydF4y2BasodMgydF4y2Ba)编码SOD，是形成层的(gydF4y2BaBarwinska-Sendra等人，2020年gydF4y2Ba)．如何表达gydF4y2Ba苏打水gydF4y2Ba而且gydF4y2BasodMgydF4y2Ba控制在gydF4y2Ba金黄色葡萄球菌gydF4y2Ba是由一个gydF4y2Ba反式gydF4y2Ba-编码的小RNA，称为RsaC，位于编码锰输入的多顺子操纵子的3 ' -UTR上(gydF4y2Ba图7 bgydF4y2Ba)．整个操纵子(RsaC +锰导入器)在MntR的控制下。在manganese-deficientgydF4y2Ba金黄色葡萄球菌gydF4y2Ba， MntR取消位点的抑制，RsaC被表达、加工，并依次与gydF4y2Ba苏打水gydF4y2BamRNA，从而阻断Mn-SOD的翻译(gydF4y2BaLalaouna等人，2019年gydF4y2Ba)．rsac介导的机制比ryhb介导的机制更直接，因为Mn-SOD是在有锰的情况下形成的，而不仅仅是在没有铁的情况下;此外，与Fe-SOD不同，形成层的SodM表达不需要关闭。gydF4y2Ba

在该属植物中发现了复杂的sod组成及其生理功能gydF4y2Ba芽孢杆菌gydF4y2Ba．致病的成员gydF4y2Bab的仙人掌gydF4y2Ba集团(gydF4y2Bab的仙人掌gydF4y2Ba，gydF4y2Ba炭疽杆菌gydF4y2Ba,gydF4y2Bab基因gydF4y2Ba)与非致病物种相比，具有额外的SOD亚型，gydF4y2Ba如gydF4y2Ba．，gydF4y2Ba枯草芽孢杆菌gydF4y2Ba．这个额外的同工酶由s编码gydF4y2BaodA2gydF4y2Ba基因。否则，属的所有成员gydF4y2Ba芽孢杆菌gydF4y2Ba拥有一个gydF4y2BasodA1gydF4y2Ba基因，编码铁/锰家族SOD的基因(gydF4y2Ba如gydF4y2Ba．，gydF4y2BasodFgydF4y2Ba，gydF4y2Ba杆gydF4y2Ba，gydF4y2Basod15gydF4y2Ba)，被认为是使用铁，最后gydF4y2BasodCgydF4y2Ba编码CuZn-SOD，在gydF4y2Ba枯草芽孢杆菌gydF4y2Ba，已失去原有功能(gydF4y2BaInaoka等人，1999gydF4y2Ba；gydF4y2BaBanci等人，2005年gydF4y2Ba；gydF4y2BaPassalacqua等人，2006gydF4y2Ba；gydF4y2Ba王等，2011gydF4y2Ba；gydF4y2BaZhang等，2020gydF4y2Ba)．基于序列相似性和对H的抗性gydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba治疗，一些研究表明gydF4y2BasodA1gydF4y2Ba而且gydF4y2BasodA2gydF4y2Ba编码Mn-SOD (gydF4y2Ba王等，2007gydF4y2Ba；gydF4y2BaZhang等，2020gydF4y2Ba）;然而,gydF4y2BaTu et al. (2012)gydF4y2Ba显示在gydF4y2Ba炭疽杆菌gydF4y2BaSodA1可以在较小的程度上利用铁，但最高的活性是与锰一起实现的，并且在他们的实验中(在富铁LB介质中进行)，SodA2只结合铁。令人惊讶的是，作者未能将载脂蛋白SodA2与锰金属化，因此他们无法评估SodA2与锰的活性。SodA2究竟是铁-超氧化物歧化酶还是形成层超氧化物歧化酶仍然是一个悬而未决的问题。该属中丰富的sod库gydF4y2Ba芽孢杆菌gydF4y2Ba用于产孢过程。孢子对外界扰动具有很强的抵抗力，尽管它们在生物化学上被认为是休眠的，但最外层，即孢子涂层，含有几种酶。人们早就知道，锰的添加可以触发和加速产孢(gydF4y2Ba查尼等人，1951年gydF4y2Ba；gydF4y2BaVasantha和Freese, 1979gydF4y2Ba)．最近的分析gydF4y2Ba炭疽杆菌gydF4y2Ba而且gydF4y2Bab的仙人掌gydF4y2Ba敲除实验还显示，CuZn-SOD等剩余异构体对SOD/s的缺失具有补偿作用。gydF4y2BaCybulski等人，2009年gydF4y2Ba；gydF4y2BaZhang等，2020gydF4y2Ba)．值得注意的是Mn-SODgydF4y2Ba枯草芽孢杆菌gydF4y2Ba也与孢皮有关(gydF4y2Ba亨利克斯等人，1998年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba艰难梭状芽胞杆菌gydF4y2Ba只编码一种具有轻度形成层特征的Mn-SOD (gydF4y2Ba李等，2014gydF4y2Ba；gydF4y2Ba李等，2015gydF4y2Ba)．类似于该属成员的gydF4y2Ba芽孢杆菌gydF4y2Ba， Mn-SOD已检测到gydF4y2Ba梭状芽孢杆菌gydF4y2Ba在其孢子表面(gydF4y2Ba彭叶等，2013gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

4.1.1.3 SOD活性可被低分子量锰配合物取代gydF4y2Ba

尽管细胞质SOD酶至关重要，但乳酸菌的一些代表不具有这些酶，但可以有氧生长(gydF4y2Ba阿奇博尔德和弗里多维奇，1981年gydF4y2Ba)．此外，重要的病原体gydF4y2Ban球菌gydF4y2Ba只含有铁- sod，但这已被证明是低表达gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba，可能是由于介质中含有丰富的锰(gydF4y2BaTseng等人，2001gydF4y2Ba)．这些物种采用了一种不寻常的策略，通过积累锰到细胞内的高水平来弥补细胞质中SOD活性的缺乏。此外，已有研究表明，通常具有锰- sod的细菌，在缺乏这种酶时，也会在相应的突变体中积累锰(gydF4y2BaInaoka等人，1999gydF4y2Ba；gydF4y2Baal - maghrebi等，2002年gydF4y2Ba)．中细胞质SOD的丢失gydF4y2Ba酿酒酵母gydF4y2Ba， CuZn-SOD异构体，导致有氧生长缺陷，可通过增加细胞内锰(gydF4y2BaLapinskas等人，1995年gydF4y2Ba；gydF4y2BaMcNaughton等，2010gydF4y2Ba)．事实上,锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在与磷酸盐的配合物中已显示gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba去不成比例gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 以类似SOD (gydF4y2Ba巴尼斯等人，2012年gydF4y2Ba)．虽然gydF4y2Ba耐辐射球菌gydF4y2Ba有Mn-SOD，似乎利用锰复合物的积累策略进一步被动增强其对氧化应激的保护，这有助于gydF4y2Ba耐辐射奇球菌的gydF4y2Ba’抗辐射能力(gydF4y2Ba戴利等人，2004年gydF4y2Ba)．非酶的去除gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 低分子量锰配合物是一种有趣的生物适应，它允许绕过对细胞质SOD活性的需求，并可能表明微生物如何在进化出自己的酶防御之前在地球上的氧合中幸存下来。然而，在天然拥有Mn-SOD的细菌中，在确定是否含有Mn-SOD时应谨慎gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba或与遗传诱发的锰超富集情况有关gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba在野生型菌株中。Mn的积累gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}必须通过积累负电荷的反离子来补偿，以保持细胞的渗透压和电中性(gydF4y2BaMcNaughton等，2010gydF4y2Ba)．虽然磷酸盐通常被报道用来补偿积累的锰，gydF4y2Ba耐辐射奇球菌的gydF4y2Ba积聚小肽(gydF4y2Ba戴利等人，2010gydF4y2Ba)．这一点和其他方面，如表达的灵活性，较高的催化转化率(gydF4y2BaAnjem等人，2009年gydF4y2Ba)，对锰的需求量更低，锰对其他氧化还原活性酶和金属调节蛋白错金属化的风险更低gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 优于有些繁琐的非酶防御策略，这反映在几乎无处不在的细胞质sod与罕见的异常高的细胞内锰策略形成对比。gydF4y2Ba

4.1.2核糖核苷酸还原酶gydF4y2Ba

核糖核苷酸还原酶(RNRs)是一组重要的酶，因为它们将核糖核苷三(二)磷酸转化为相应的2 ' -脱氧核糖核苷，DNA的组成部分。所有RNRs都具有相同的α-亚基结构褶皱，其中含有重要催化半胱氨酸残基的活性位点位于其中。该残基转化为半胱氨酸自由基，半胱氨酸自由基依次均裂核糖环上的3’-C-H键。这样活化的中间体被脱水，随后被两个电子还原，产生所需的产物。关键的半胱氨酸自由基是由另一个自由基产生的。半胱氨酸氧化自由基如何形成(活化)的机制是区分每一类RNRs (I, II和III)的关键gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba-依赖的，可分为五个子类，Ia, Ib, Ic, Id和Ie。在子类Ia-Id (gydF4y2Ba图8gydF4y2Ba)，二金属簇被用来生成半胱氨酸氧化自由基，而亚类Ie被认为是金属独立的。亚类Ia的酶含有一个二铁簇(NrdA - α亚基，NrdB - β亚基)，亚类Ib的酶含有一个二锰簇(NrdE - α亚基，NrdF - β亚基)(gydF4y2BaRuskoski和Boal, 2021gydF4y2Ba)．亚类Ia和Ib是最常见的，提供了锰如何在同工酶中取代铁的很好的例子。其他子类(Ic, Id, Ie)研究较少，因此在此仅略述(第4.1.2.3节)。gydF4y2Ba

图8gydF4y2Ba

图8gydF4y2BaI类RNRs只在好氧条件下运行，并且有两个完整的亚基:α-亚基，它包含具有催化关键半胱氨酸残基的活性位点，以及β-亚基，它包含产生半胱氨酸氧化自由基的双金属簇。根据亚类的不同，二金属团簇由两个铁离子(Ia)，两个锰离子(Ib, Id)或由一个铁离子和一个锰离子在异质二金属团簇(Ic)中占据。二铁(Ia)和异质二金属(Ic)团簇被外部氧氧化gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba，而二锰团簇(Ib, Id)被氧化gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ ．在Ib类中，gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 由黄蛋白NrdI产生，随后通过封闭途径被定向到聚类。Id类被提议清除gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 来自细胞质。在Ia和Ib类中，氧化的双金属团簇从酪氨酸残基中提取一个电子，同时，一个质子从酪氨酸残基转移出去。因此，一个酪氨酸自由基就形成了。这种酪氨酸基深埋在β-亚基内，O不能进入gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba．一旦底物结合在α-亚基上，自由基就从酪氨酸转移到很远的地方gydF4y2Ba通过gydF4y2Ba其他几个残基(箭头所示)最终落在催化半胱氨酸上，最终可以启动反应(gydF4y2BaCotruvo和Stubbe, 2011gydF4y2Ba；gydF4y2BaCotruvo等人，2013gydF4y2Ba)．在Ic类中，苯丙氨酸取代了酪氨酸残基，因此自由基正式地直接位于异质二金属簇上(gydF4y2BaHogbom等人，2004年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba蒋等，2007gydF4y2Ba)．同样是在Id类中，自由基形式上位于二金属簇上，但酪氨酸残基存在，但朝向远离该簇(gydF4y2Ba罗斯等人，2018年gydF4y2Ba)．在此基础上，绘制了Ia和Ib双金属团簇gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba晶体结构(PDB: 1PIY, 1MXR, 3N37)，除了氧化的二锰团簇，它是根据的结构绘制的gydF4y2Ba棒状杆菌属ammoniagenesgydF4y2Ba(pdb: 3mjo) (gydF4y2BaHogbom等人，2003年gydF4y2Ba；gydF4y2BaVoegtli等人，2003年gydF4y2Ba；gydF4y2BaBoal等人，2010gydF4y2Ba；gydF4y2Ba考克斯等人，2010gydF4y2Ba)．在此基础上，画出了简化Ic类异质二金属团簇gydF4y2Bac . trachomatisgydF4y2Ba晶体结构(PDB: 4M1I)，而氧化Ic类异质二金属团簇是根据在gydF4y2BaKwak等人(2013)gydF4y2Ba．在此基础上，得到了还原Id类二锰团簇gydF4y2BaLeeuwenhoekiella blandensisgydF4y2Ba晶体结构(PDB: 6SF5)，据我们所知，氧化态的晶体结构还没有报道。gydF4y2Ba

4.1.2.1 Ib类RNRs使用更强的氧化剂来克服锰的高氧化还原电位gydF4y2Ba

与sod类似，Ia类和Ib类RNRs代表两组催化相同反应的同工酶，使用铁(Ia类)或锰(Ib类)。与专门的mn - sod不同，Ib类RNRs可以与铁一起发挥作用gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba这种能力长期以来掩盖了锰实际上是同源金属的事实(gydF4y2BaCotruvo和Stubbe, 2012gydF4y2Ba)．那么，锰怎么可能用于同样的反应呢?二金属团簇对于活化(半胱氨酸氧化自由基的形成，gydF4y2Ba图8gydF4y2Ba)，它与二磷酸核糖核苷本身的反应分离。在I类RNRs的情况下，单独的激活步骤允许使用涉及不同金属的不同策略来生成半胱氨酸氧化酪氨酸自由基。在活化步骤中，二金属簇用于氧化酪氨酸残留物的羟基，但在此任务之前，二金属簇必须被氧化。由于铁与锰的固有氧化还原电位差(gydF4y2Ba图2gydF4y2Ba)，由于在Ib类RNRs中不可能降低锰的氧化还原电位，因此必须使用更强的氧化剂。而Ia类RNRs使用OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba（gydF4y2BaEgydF4y2Ba°' = -0.18 V)氧化它们的二铁团簇，Ib类成员依赖gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ （gydF4y2BaEgydF4y2Ba°' = +0.91 V)氧化其二锰簇。的确，氧化剂的作用方式gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 是确定锰是Ib类RNRs同源金属的重要突破。一种黄蛋白NrdI与β亚基(gydF4y2Ba图8gydF4y2Ba)，减少OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba来gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ ,gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 随后通过隧道直接输送到二锰团簇(gydF4y2BaCotruvo和Stubbe, 2011gydF4y2Ba；gydF4y2Ba张和Stubbe, 2011gydF4y2Ba；gydF4y2BaCotruvo等人，2013gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

4.1.2.2细胞质环境和RNRs可能的固有性质有助于适当的金属化gydF4y2Ba

已知含铁的Ib类RNRs活性低于含锰和NrdI的原生构型(gydF4y2BaCotruvo和Stubbe, 2012gydF4y2Ba)．虽然类Ib RNRgydF4y2Ba美国杂志gydF4y2Ba与锰相比，铁的活性仅低3.5倍gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba，需氧生长和毒力完全取消后，删除gydF4y2BanrdIgydF4y2Ba基因(gydF4y2BaMakhlynets et al.， 2014gydF4y2Ba；gydF4y2BaRhodes等人，2014gydF4y2Ba),gydF4y2Ba马丁和伊姆莱(2011)gydF4y2Ba的Ib类RNRgydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba没有锰时不能支持生长。然而，DNA修复等其他活动需要2 ' -脱氧核糖核苷的供应，因此我们推测，即使是活性较低的错金属化Ib类RNR也比完全没有活性要好。例如，渴望锰的革兰氏阳性病原体可能会在不分裂的情况下存活一段时间，直到它们重新获得锰。相反，它已经被观察到gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba与Ib类RNRs类似，Ia类RNRs也可能发生错金属化，但在这种情况下，活性完全丧失(gydF4y2BaAtta等人，1992年gydF4y2Ba；gydF4y2BaCotruvo和Stubbe, 2011gydF4y2Ba)．目前还没有已知的金属伴侣能控制正确金属的调节。总之，这些观察结果提出了一个紧迫的问题:如何抑制错金属现象gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba．gydF4y2Ba

迄今为止，只有少数RNRs在同源金属方面得到了很好的表征，但它们的分布可能表明革兰氏阳性病原体更倾向于依赖锰的亚型，而革兰氏阴性病原体更倾向于依赖铁的亚型(gydF4y2Ba图9gydF4y2Ba)．革兰氏阴性和革兰氏阳性病原体的分类与sod的分类模式相同，gydF4y2Ba即gydF4y2Ba，典型的革兰氏阴性菌比革兰氏阳性菌(gydF4y2BaBosma等人，2021年gydF4y2Ba)．在病原体中，只有gydF4y2Ba肠杆菌科gydF4y2Ba似乎同时具有铁和锰依赖的异构体。在这种情况下gydF4y2Ba肠杆菌科gydF4y2Ba， fur结合位点位于操纵子编码类Ib RNR的上游，因此与Mn-SOD类似，类Ib RNR的表达仅发生在缺铁的情况下，从而最大限度地减少了金属错配(gydF4y2Ba马丁和伊姆雷，2011年gydF4y2Ba)．令人惊讶的是，在功能上与RyhB作用相当的核糖调控机制尚未被描述，因此Ia类RNR在gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba在铁饥饿的情况下继续存在，尽管这会导致这些酶的大量失活(gydF4y2BaCotruvo和Stubbe, 2011gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

图9gydF4y2Ba

图9gydF4y2Ba一类RNRs在病原体中的金属依赖性分布。gydF4y2Ban球菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaNarasimhan等人，2022gydF4y2Ba)，gydF4y2Bac .空肠gydF4y2Ba（gydF4y2BaAlqurashi等，2021gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba年代。gydF4y2Ba沙门氏菌感染(gydF4y2Ba埃里克森等人，1998年gydF4y2Ba；gydF4y2BaCotruvo和Stubbe, 2010gydF4y2Ba；gydF4y2Ba帕诺萨等人，2010gydF4y2Ba；gydF4y2BaCotruvo和Stubbe, 2011gydF4y2Ba；gydF4y2Ba马丁和伊姆雷，2011年gydF4y2Ba)，gydF4y2Bac . trachomatisgydF4y2Ba（gydF4y2Ba蒋等，2007gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba答:ureaegydF4y2Ba（gydF4y2Ba罗斯等人，2019年gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba美国杂志gydF4y2Ba（gydF4y2BaMakhlynets et al.， 2014gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba肺炎链球菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaJayachandran等，2021gydF4y2Ba)，gydF4y2Ba链球菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaRoca等人，2008年gydF4y2Ba）gydF4y2Ba，蜡状芽孢杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2Ba约翰等人，2022年gydF4y2Ba)，gydF4y2BaBgydF4y2Ba．gydF4y2Ba细小gydF4y2Ba（gydF4y2Ba张和Stubbe, 2011gydF4y2Ba）gydF4y2BaB.炭疽病gydF4y2Ba（gydF4y2BaGrāve等人，2020年gydF4y2Ba）gydF4y2Ba，结核分枝杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaHammerstad等人，2014gydF4y2Ba)．的RNRgydF4y2BaCgydF4y2Ba．gydF4y2BadiphtheriaegydF4y2Ba还没有被直接鉴定，它很可能是锰依赖性的，作为两个密切的非致病性亲戚，gydF4y2BaCgydF4y2Ba．gydF4y2BaglutamicumgydF4y2Ba而且gydF4y2BaCgydF4y2Ba．gydF4y2BaammoniagenesgydF4y2Ba，已被证明是锰依赖性RNRs (gydF4y2BaAbbouni等人，2009年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba考克斯等人，2010gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

Grāve等人(2020)gydF4y2Ba表明该酶本质上选择锰在两个结合位点，当无金属Ib类RNRgydF4y2Ba炭疽杆菌gydF4y2Ba均摩尔浓度的MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和菲gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，而在Ib类RNRs的情况下，没有观察到内在选择性gydF4y2Ba美国杂志gydF4y2Ba（gydF4y2BaJayachandran等，2021gydF4y2Ba)．由于活性位点由两个金属结合位点组成，问题出现了各个结合位点在多大程度上配合来容纳同源金属。对于MntR和R2lox，合作性有助于双金属簇的适当金属化的想法已经被提出，但到目前为止，Ia和Ib RNRs似乎没有利用合作性，因为两个金属结合位点似乎都是没有金属的预组织(gydF4y2BaBollinger等人，1997年gydF4y2Ba；gydF4y2BaGriese等人，2013年gydF4y2Ba；gydF4y2BaMcGuire等人，2013gydF4y2Ba；gydF4y2BaGrāve等人，2020年gydF4y2Ba)．与sod的另一个不同之处是金属与RNRs的结合似乎是可逆的(gydF4y2BaCotruvo和Stubbe, 2012gydF4y2Ba)．一旦团簇被氧化，结合位点上的金属交换就被取消了。因此，可以推测，即使很大一部分Ia类RNRs被锰错金属化，只有与铁离子正确金属化的簇被OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba并用于重复催化。因此，即使在不利的胞质条件下，平衡也会向正确的金属化簇转移。gydF4y2Ba

4.1.2.3细菌病原体中RNRs的新类Ic、Id、IegydF4y2Ba

在gydF4y2Bac . trachomatisgydF4y2Ba时，临界酪氨酸被苯丙氨酸(Ic类RNRs)取代，因此在该残基上不能形成自由基。相反,锰gydF4y2Ba^{4 +gydF4y2Ba}和菲gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}在Ic类RNRs中形成了一种氧化形式的异质二金属簇，与Ia类和Ib类RNRs中的氧化二金属簇相比，它少了一个电子。总的来说，自由基正式地直接位于异金属簇上。热力学计算表明，MngydF4y2Ba^{4 +gydF4y2Ba}/铁gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}在氧化还原电位和相对稳定性方面，表示与Mn相比中间体的最佳构型gydF4y2Ba^{4 +gydF4y2Ba}/锰gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}和菲gydF4y2Ba^{4 +gydF4y2Ba}/铁gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}集群;因此，最高的催化活性是实现时，锰和铁的化学计量结合。杂金属团簇可以直接被OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba（gydF4y2BaHogbom等人，2004年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba蒋等，2007gydF4y2Ba；gydF4y2Ba鲁斯和西格班，2009年gydF4y2Ba；gydF4y2BaRoos和Siegbahn, 2011gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

虽然已经做了相当大的努力来证明，当关键的酪氨酸不存在时，将自由基放在异质二金属簇上的优势(gydF4y2Ba鲁斯和西格班，2009年gydF4y2Ba；gydF4y2BaRoos和Siegbahn, 2011gydF4y2Ba)，最近出现了另一个子类(Id)，它被发现直接在其二锰簇上产生一个自由基，生成MngydF4y2Ba^{4 +gydF4y2Ba}/锰gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}氧化态。保守的酪氨酸残基存在于Id类RNR中，但其羟基远离二锰簇。与Ib类RNRs相似，Id类RNRs中的二锰团簇被氧化gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ ，但不是由OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba．令人惊讶的是，在基因组上没有与编码Id类RNRs的基因一起编码的与NrdI相关的同源物(gydF4y2Ba罗斯等人，2018年gydF4y2Ba)．有人认为，类Id rnn是由清除激活的gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 从细胞质(gydF4y2Ba罗斯等人，2018年gydF4y2Ba)．然而，这引发了许多不确定性，比如这些酶如何与高效的sod竞争，或者这种策略是否足够可靠gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba考虑到RNR函数的重要性。Id类RNR也存在于条件致病菌中，gydF4y2Ba放线杆菌ureaegydF4y2Ba（gydF4y2Ba罗斯等人，2019年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

RNRs在gydF4y2Ba支原体gydF4y2Ba病原体和两个RNRs中的一个gydF4y2Ba链球菌gydF4y2Ba属于Ie类RNRs，缺乏三个其他保守的金属配位残基，有人提出这些酶采用了无金属催化。关键的酪氨酸残基在Ie类RNR中是保守的，然而这种残基的一种不寻常的衍生物，二羟基苯丙氨酸，被发现携带自由基。Ie类RNRs与Ib类RNRs密切相关，因此需要NrdI来激活(gydF4y2BaBlaesi等人，2018gydF4y2Ba；gydF4y2BaSrinivas等人，2018gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

4.2氧化还原活性酶中锰取代铁:交替金属化gydF4y2Ba

如第4节所述，只有氧化还原活性不活跃的单核和双核铁酶可以从交替金属化中受益。应该指出的是，交替金属化的影响只在gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba由伊姆雷的小组。gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba是一种以铁为中心的细菌，因此锰的稳态从属于铁的调节(在第3节中简要讨论)。因此，与锰交替金属化的影响可能在铁为中心的gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba与典型的革兰氏阳性细菌相比，革兰氏阳性细菌可能已经在下面讨论的一些氧化还原活性单核酶中以锰为主要金属。gydF4y2Ba

在有氧培养的野生型细菌中，这一比例相当高gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 和/或HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba必须达到浓度以压倒装备良好的应力防御，不幸的是，这可能导致形成HO造成的附带损害gydF4y2Ba^•gydF4y2Ba自由基最终会掩盖原质gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 和/或HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba目标。在gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba，所有负责解毒的基因gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 和HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba已被识别并有很好的特征(gydF4y2Ba西维尔和伊姆莱，2001年gydF4y2Ba)，删除它们后，可以仔细分析轻度内源性氧化应激的主要目标。这种方法揭示了交替金属化的生理后果，因为在应激细胞中添加锰为一些敏感的单核氧化还原活性酶提供了保护。gydF4y2Ba

第一个实验是用gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba缺乏两者的突变体gydF4y2Ba草皮gydF4y2Ba基因显示，该菌株在指定培养基中有氧生长时，难以处理三羧酸循环底物，对支链(BCAA)和芳香族氨基酸的合成有缺陷，对其他氨基酸的合成有轻微缺陷。乌头酶和富马酶(都参与TCA循环)和二羟基酸脱水酶(BCAA合成)利用[4Fe-4S]簇中的一个未配位的铁原子作为路易斯酸。这个铁原子很容易被ROS氧化，导致酶活性降低(gydF4y2BaCarlioz和Touati, 1986gydF4y2Ba；gydF4y2BaKuo等人，1987gydF4y2Ba；gydF4y2Ba加德纳和弗里多维奇，1991年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba弗林特等人，1993gydF4y2Ba)．作为回应，细菌可以切换到不含[4Fe-4S]的不同同工酶，同时诱导更强大的Suf(与Isc相比)铁硫组装和修复机制(gydF4y2BaImlay 2006gydF4y2Ba；gydF4y2BaJang和Imlay, 2010gydF4y2Ba)．一些早期的证据gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba实验表明，具有配位不足的铁原子的单核酶也有同样的脆弱性(gydF4y2Ba波特和奥斯汀，1993年gydF4y2Ba)．然而，这一现象的生物学后果直到最近才被详细研究gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba．结论是，单核酶中配位不足的铁原子确实容易受到氧化损伤。然而，与[4Fe-4S]蛋白不同，它更容易处理这种易感性，因为铁可以很容易地被锰取代，前提是这些酶是氧化还原非活性的。gydF4y2Ba

在试图鉴定HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba毒性。为此目的，安gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba构建了缺乏HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba清除剂烷基氢过氧化物酶和两种过氧化氢酶(gydF4y2Ba即gydF4y2Ba，一种无食腐动物)(gydF4y2Ba西维尔和伊姆莱，2001年gydF4y2Ba)．经证实，[4Fe-4S]酶对gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 在gydF4y2Ba草皮gydF4y2Ba-缺失突变体也对无清除物突变体敏感(gydF4y2BaJang和Imlay, 2007年gydF4y2Ba)．然而,gydF4y2BaSobota and Imlay (2011)gydF4y2Ba后来发现无食腐动物gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba如果葡萄糖酸盐也被剥夺了6-磷酸葡萄糖酸盐脱水酶(由gydF4y2BaeddgydF4y2Ba基因)。删除gydF4y2BaeddgydF4y2Ba基因禁用了enter - doudoroff途径，仅留下戊糖-磷酸途径(PPP)可用于葡萄糖酸盐降解。PPP可分为氧化(上)和非氧化(下)部分。对氧化失活敏感的酶是gydF4y2BadgydF4y2Ba-核酮糖-5-磷酸3-epimerase (RPE)，在非氧化PPP中起作用。RPE是一种无氧化还原活性的单核酶gydF4y2BadgydF4y2Ba-ribulose-5-phosphate和gydF4y2BadgydF4y2Ba通过逆转戊糖主链上C-3碳的手性(gydF4y2Ba图10gydF4y2Ba)．人类RPE已被证明利用铁(gydF4y2Ba梁等，2011gydF4y2Ba)，否则锌已被报道为同源金属(gydF4y2Ba杰拉科维奇等人，2003年gydF4y2Ba；gydF4y2BaAkana等人，2006年gydF4y2Ba；gydF4y2BaCaruthers et al.， 2006gydF4y2Ba)．gydF4y2BaSobota and Imlay (2011)gydF4y2Ba证明了gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba铁对RPE的催化效率明显高于锌，而且它是同源金属gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba．另一方面，活性部位的铁是RPE易受氧化应激影响的原因。当RPE中加入锰时，两者都gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba实验表明，RPE对氧化损伤具有抗性，并支持突变体的生长(缺乏清道夫细胞)gydF4y2BaeddgydF4y2Ba基因)对葡萄糖酸盐甚至有氧。后来研究表明，含铁的RPE也易受gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ （gydF4y2BaGu和Imlay, 2013gydF4y2Ba)．氧化PPP的主要功能是生成NADPH。在氧化应激期间，对NADPH的需求迅速增加，细胞将碳通量转移到PPP (gydF4y2BaChristodoulou等人，2018gydF4y2Ba)．而非氧化PPP的作用则是处理突然的突进gydF4y2BadgydF4y2Ba-核酮糖-5-磷酸，潜在的选择是回收一些已经消耗的碳用于葡萄糖-6-磷酸的合成，这反过来可以进入氧化PPP产生更多的NADPH (gydF4y2BaKuehne等人，2015年gydF4y2Ba)．非氧化PPP对碳的重新分配也很重要gydF4y2BadgydF4y2Ba-ribose-5-phosphate和gydF4y2BadgydF4y2Ba-erythrose-4-phosphate (gydF4y2BaStincone等人，2015gydF4y2Ba)．虽然氧化性PPP并不普遍，在一些病原体中也不存在，但非氧化性PPP是必不可少的(gydF4y2BaAono等人，2015gydF4y2Ba；gydF4y2Ba理查德森等，2015gydF4y2Ba；gydF4y2BaStincone等人，2015gydF4y2Ba；gydF4y2BaHäuslein等，2016gydF4y2Ba；gydF4y2BaRytter等人，2021年gydF4y2Ba)．因此，可以合理地推测RPE结合的是锰而不是铁gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba在氧化应激下保持非氧化性PPP功能。gydF4y2Ba

图10gydF4y2Ba

图10gydF4y2Ba催化反应的机理gydF4y2BadgydF4y2Ba-核酮糖-5-磷酸3-异戊二烯酶，含有八面体配位金属(FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}、锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}、有限公司gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba})．带负电荷的gydF4y2Ba独联体gydF4y2Ba-烯二醇酯中间体被金属离子以双齿状方式稳定。根据生物体和测定方法的不同，各种金属都可以激活这种酶，包括锌gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}．然而，当ZngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}用于金属化酶，活性位点倾向于采用四面体几何结构。在这种情况下，有人提出底物作为第五配体以单齿方式结合，瞬时形成五坐标几何(gydF4y2Ba杰拉科维奇等人，2003年gydF4y2Ba；gydF4y2BaAkana等人，2006年gydF4y2Ba；gydF4y2BaCaruthers et al.， 2006gydF4y2Ba；gydF4y2Ba梁等，2011gydF4y2Ba；gydF4y2BaSobota和Imlay, 2011gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

在RPE之后不久，其他氧化还原无活性的单核铁酶被描述为受益于交替金属化。先前观察到的芳香族氨基酸的营养不良的原因归因于莽草酸途径的第一个酶，3-脱氧-gydF4y2BadgydF4y2Ba-阿拉伯七聚磷酸酯合成酶gydF4y2Ba图11gydF4y2Ba)．在这两个gydF4y2Ba草皮gydF4y2Ba在葡萄糖培养基中缺氧生长的突变体中，莽草酸途径是有缺陷的，但其功能可以通过添加锰恢复(gydF4y2BaSobota等人，2014gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba编码DAHP合成酶的三种氧化还原活性单核同工酶，这些同工酶对各种芳香族氨基酸反馈抑制的敏感性不同。在缺少芳香族氨基酸的情况下gydF4y2BalgydF4y2Ba-苯丙氨酸抑制(AroG)同工酶负责约80%的DAHP合酶活性(gydF4y2BaTribe等人，1976年gydF4y2Ba)．纯化后的AroG对铁具有最高的活性，但对铁相当敏感gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ 和HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba．然而，当AroG与锰金属化时，其活性保留了70%，同时表现出完全抗氧化应激(gydF4y2BaSobota等人，2014gydF4y2Ba)．有趣的是,gydF4y2Ba脑膜炎奈瑟菌gydF4y2Ba仅表达一种DHAP合成酶，活性最高gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba含锰(gydF4y2BaCross等人，2013年gydF4y2Ba)．毒性显著衰减时已报告gydF4y2Ba铜绿假单胞菌gydF4y2Ba或gydF4y2Bab . bronchisepticagydF4y2Ba被剥夺了DAHP合酶活性(gydF4y2BaPriebe等人，2002年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba麦克阿瑟等人，2003年gydF4y2Ba)．就病原体而言，DAHP合成酶尤其重要，因为它启动莽草酸途径，导致chorismate，可用于铁载体的合成(gydF4y2BaDosselaere和Vanderleyden, 2001gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

图11gydF4y2Ba

图11gydF4y2Ba3-deoxy -gydF4y2BadgydF4y2Ba-阿拉伯七聚磷酸酯合成酶(DAHP)催化2-磷酸烯醇丙酮酸(PEP)的醛糖样缩合反应gydF4y2BadgydF4y2Ba-erythrose-4-phosphate (E4P)。有人提出，金属离子作为亲电试剂，通过配位E4P醛基的氧，激活醛碳进行PEP烯醇基的亲核攻击。在下一步，水分子攻击前PEP的部分正电荷C2。这可能是由附近的天冬氨酸或谷氨酸从活性水分子中提取质子以及伴随的金属配位氧的质子化所促进的。最后，释放的产物重组，剥离磷酸基，形成酮基。多种金属都能激活DAHP合成酶，包括铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}．注意，金属配位谷氨酸有时能以双齿模式结合金属，将整体几何形状改变为八面体形状(gydF4y2BaShumilin等，1999gydF4y2Ba；gydF4y2BaFurdui等，2004gydF4y2Ba；gydF4y2BaKönig等，2004gydF4y2Ba；gydF4y2BaShumilin等，2004gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

肽脱甲酰基酶(PDF)是一种无氧化还原活性的单核酶，最初被认为是锌依赖性的(gydF4y2Ba图12gydF4y2Ba)．令人困惑的是，虽然它与锌是稳定的，但其催化效率很低(gydF4y2BaMeinnel和Blanquet, 1993gydF4y2Ba；gydF4y2BaChan等人，1997年gydF4y2Ba)．这可以用铁而不是锌是原生金属的发现来解释。重要的是，与锌相比，当添加铁或锰时，PDF的催化效率至少提高了100倍(gydF4y2BaRajagopalan等人，1997年gydF4y2Ba；gydF4y2BaRagusa等人，1998年gydF4y2Ba；gydF4y2BaAnjem和Imlay, 2012gydF4y2Ba)．PDF中的铁已被证明是其对H敏感的原因gydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba ${OgydF4y2Ba}_{2gydF4y2Ba}^{•−gydF4y2Ba}$ ，而替换为锰保护PDF (gydF4y2BaAnjem和Imlay, 2012gydF4y2Ba；gydF4y2BaGu和Imlay, 2013gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

图12gydF4y2Ba

图12gydF4y2Ba肽脱甲酰基酶(PDF)催化反应的机理。水分子与金属离子的配位使其脱质子化形成氢氧根。碳原子gydF4y2BaNgydF4y2Ba-甲酰基随后被与金属配合的氢氧根亲核攻击。由此产生的中间体通过与金属离子的双齿相互作用来稳定，从而将其配位几何从四面体改变为五坐标。当ZngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在活动站点中绑定。菲gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}、锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}、NigydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}都能灵活地改变它们的配位几何，这是PDF (gydF4y2Ba贝克尔等人，1998年gydF4y2Ba；gydF4y2BaGroche等人，1998年gydF4y2Ba；gydF4y2BaWu等，2007gydF4y2Ba；gydF4y2BaAnjem和Imlay, 2012gydF4y2Ba；gydF4y2Ba费尔等，2015年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

胞嘧啶脱氨酶(CD)存在于真菌和细菌中，它催化胞嘧啶脱氨生成尿嘧啶，作为嘧啶挽救途径的一部分(gydF4y2Ba图13gydF4y2Ba)．真菌和细菌的CDs通过收敛进化分别进化。虽然酵母CD是一种依赖锌的酶，gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba乳糜泻与铁的结合达到完全活性，与锌的结合仅为15% (gydF4y2Ba波特和奥斯汀，1993年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba艾尔顿等人，2002agydF4y2Ba；gydF4y2Ba艾尔顿等人，2003年gydF4y2Ba)．乳糜泻分离自gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba主要含有铁，因此在通气条件下和HgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba治疗。然而，当铁被锰取代时，大部分活性被保留下来，并实现了对氧化应激的完全保护(gydF4y2Ba波特和奥斯汀，1993年gydF4y2Ba；gydF4y2BaAnjem和Imlay, 2012gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

图13gydF4y2Ba

图13gydF4y2Ba细菌胞嘧啶脱氨酶催化胞嘧啶转化为尿嘧啶。金属离子具有可交换配体(水分子)的三角双锥体几何结构。一个质子从配位的水分子中移除，下一步金属配位的氢氧根亲核攻击底物，同时将一个质子转移到底物上。在下一步中，第二个质子从原来的水分子(现在是羟基)转移到胺基，产生离开底物的氨。这一步可能是由金属配位天门冬氨酸促进的。新的水分子取代了尿嘧啶。各种金属都能促进这一反应，但铁是最有效的(gydF4y2Ba波特和奥斯汀，1993年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba艾尔顿等人，2002bgydF4y2Ba；gydF4y2Ba霍尔等人，2011gydF4y2Ba；gydF4y2BaAnjem和Imlay, 2012gydF4y2Ba；gydF4y2BaManta等，2014gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

lgydF4y2Ba-苏氨酸脱氢酶(TDHs)启动两步分解代谢降解gydF4y2BalgydF4y2Ba-苏氨酸到乙酰辅酶A和甘氨酸(gydF4y2Ba图14gydF4y2Ba)．TDHs是醇脱氢酶超家族的成员，在这个超家族中属于短链或中链家族(gydF4y2Ba佩尔松等人，2008gydF4y2Ba；gydF4y2BaAdjogatse等人，2018gydF4y2Ba)．中链型TDHs有两个金属结合位点，一个锌依赖结构位点和一个催化位点(gydF4y2BaAuld和Bergman, 2008gydF4y2Ba)．在这些TDHs中，催化位点的同源金属是有争议的。通常，在活性位点上还有另一个锌原子使酶具有最高的活性。然而，一些出版物报道，其他金属可以替代锌，具有不同程度的酶活性保留(gydF4y2Ba埃珀利和德克尔，1991年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba约翰逊等人，1998年gydF4y2Ba；gydF4y2BaMachielsen和van der Oost, 2006gydF4y2Ba；gydF4y2BaHigashi et al.， 2008gydF4y2Ba；gydF4y2Ba巴希尔等人，2009年gydF4y2Ba)．令人惊讶的是，铁直到最近才被彻底考虑。安杰姆，印利，(gydF4y2Ba2012gydF4y2Ba)显示TDH在gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba结合铁gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba，这反过来又导致了H快速失活TDHgydF4y2Ba_2gydF4y2BaOgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba治疗。不同金属(包括锰)的交替金属化使TDH明显更抗氧化损伤(gydF4y2BaAnjem和Imlay, 2012gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

图14gydF4y2Ba

图14gydF4y2Ba介质链的催化机理gydF4y2BalgydF4y2Ba苏氨酸脱氢酶。只有结合NAD+后才能gydF4y2BalgydF4y2Ba-苏氨酸被容纳在活性部位。在这个过程中，一个水分子从催化金属离子的配位壳中被移出。的3-羟基gydF4y2BalgydF4y2Ba-苏氨酸通过与金属离子配位而被激活，导致一个质子被释放到外部溶液中。由此产生的氧阴离子，由金属离子稳定，与衬底的第三个碳形成双键，同时将氢化物转移到NAD+。迄今为止，锌似乎是中链中最适合和最常见的金属gydF4y2BalgydF4y2Ba-苏氨酸脱氢酶，但越来越多的证据表明，其他金属也可以发挥这一功能。当铁结合时，酶对氧化应激变得敏感(gydF4y2Ba埃珀利和德克尔，1991年gydF4y2Ba；gydF4y2BaMachielsen和van der Oost, 2006gydF4y2Ba；gydF4y2BaHigashi et al.， 2008gydF4y2Ba；gydF4y2Ba巴希尔等人，2009年gydF4y2Ba；gydF4y2BaPlapp 2010gydF4y2Ba；gydF4y2BaAnjem和Imlay, 2012gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

从前面的资料可以看出，有时很难确定单个核酶中的原生金属。在有氧条件下，铁在蛋白质纯化过程中是不稳定的，可以被更具竞争力的锌(gydF4y2Ba欧文和威廉姆斯，1948年gydF4y2Ba)，给人的印象是锌是同源金属。在gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba与铁和锌不同的是，锰在标准生长条件下不能进口，因为它是用于重组表达的替代宿主gydF4y2BamntHgydF4y2Ba在Fur和OxyR的控制下(第3节)。综上所述，迄今为止，锰替代铁的交替金属化程度被低估了。无论如何，仅仅基于Imlay小组发表的例子，很明显，当细菌暴露于氧化应激时，锰是至关重要的，因为它减轻了铁的病理影响，这是由它们的微生物前辈传递的负担。gydF4y2Ba

5人类宿主与病原体争夺锰gydF4y2Ba

5.1病原体锰缺乏的宿主机制gydF4y2Ba

1975年，温伯格提出了“营养免疫”一词。当时，营养免疫指的是宿主抵御微生物入侵的能力(gydF4y2Ba温伯格,1975gydF4y2Ba)．然而，人们认识到，其他过渡金属也受到宿主-病原体拉锯战的影响，特别是铜、锌和锰。此外，很明显，某些过渡金属浓度的升高可以作为先天免疫的一部分，用于中毒病原体的相反策略。gydF4y2Ba

铜蓝蛋白是血液中主要的载铜蛋白，也在铁代谢中发挥作用。铜与铜蓝蛋白结合催化铁的氧化gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}对菲gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}，从而支持铁在转铁蛋白上的装载(gydF4y2BaRoeser等人，1970年gydF4y2Ba)．感染期间血清铜蓝蛋白水平升高，可能是由于其抗氧化活性和宿主吞噬细胞对铜的较高消耗，铜被用于病原体的细胞内中毒(gydF4y2BaNatesha等人，1992年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba怀特等人，2009年gydF4y2Ba；gydF4y2BaBesold等人，2016gydF4y2Ba；gydF4y2Ba拉默斯基等人，2017gydF4y2Ba)．总的来说，感染期间血清铜水平升高，而铁和锌水平下降。慢性感染甚至会导致低铁血症和低锌血症(gydF4y2BaLetendre和Holbein, 1984gydF4y2Ba；gydF4y2Ba阿尔克和哈斯，2018年gydF4y2Ba)．锌的稳定性和竞争性足以使血清白蛋白成为其主要载体(gydF4y2Ba汉宁等人，2016年gydF4y2Ba)．有证据表明锌也可用于病原体的细胞内中毒(gydF4y2BaBotella等人，2011gydF4y2Ba)．锰是一个难题:锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在有氧条件下是可溶且稳定的，不像不稳定的FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}．问题是MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}竞争力不足(gydF4y2Ba欧文和威廉姆斯，1948年gydF4y2Ba)，只与一些转运蛋白(如转铁蛋白、白蛋白和α)松散结合gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba-巨球蛋白或低分子量螯合物(gydF4y2Ba拉宾等，1993年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba哈里斯和陈，1994gydF4y2Ba；gydF4y2Ba法纳利等人，2012年gydF4y2Ba)．有人提出，几种二价金属的人体转运蛋白输入MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}除了它们的主要底物之外，这表明存在自由或松散结合的MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}血清中(gydF4y2BaGunter et al.， 2013gydF4y2Ba)．锰gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}比Mn更有竞争力gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，但是MngydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}在氧化还原反应中不稳定，因此通常与血清中的转铁蛋白紧密结合(gydF4y2BaJursa和Smith, 2009gydF4y2Ba)．此外,锰gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}可在溶液中被各种配体稳定，如柠檬酸(gydF4y2BaTrouwborst等人，2006年gydF4y2Ba；gydF4y2BaTopolski 2011gydF4y2Ba；gydF4y2BaGunter et al.， 2013gydF4y2Ba)．另一方面，由于锰具有较高的氧化还原电位，锰的氧化难度大大增加gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}与铁相比gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}．有人认为铜蓝蛋白可能有助于锰的氧化gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，有利于Mn的加载gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}与铁相似的转铁蛋白gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}（gydF4y2BaDavidsson等人，1989年gydF4y2Ba)．然而，这一观点在研究中被反驳gydF4y2BaJursa和Smith (2009)gydF4y2Ba，其中铜蓝蛋白缺乏小鼠表现出与野生型小鼠相同数量的锰与转铁蛋白结合。gydF4y2Ba

S100蛋白是脊椎动物特有的低分子量钙结合蛋白，尽管结构相似，但在功能上有显著差异。Calprotectin (CP)是与人体组织炎症相关的两种S100蛋白(S100A8和S100A9)的异低聚物。CP在某些类型的髓系细胞中产生，但最值得注意的是，它占中性粒细胞总蛋白的约5%。此外，在上皮细胞和角质形成细胞中也可诱导CP的表达(gydF4y2Ba法格霍尔等人，1980年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba戴尔等人，1983年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba辛格和阿里，2022年gydF4y2Ba)．在细胞质中，CP形成异源二聚体(S100A8/S100A9)，而释放到细胞外空间使CP与钙结合，促进异源四聚体(S100A8/S100A9)的形成。gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba．与钙结合的异四聚体相比，异二聚体结合第一排过渡金属相对较弱，据报道，钙结合的异四聚体对Mn的亲和力显著增加gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}、铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}、镍gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，和ZngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}（gydF4y2Ba齐吉尔和诺兰，2018年gydF4y2Ba)．最初，人们认为只有锌的保留gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}钙的存在对其保护功能有重要作用(gydF4y2BaClohessy and Golden, 1995gydF4y2Ba)．然而，这在后来的开创性工作中得到了清楚的证明gydF4y2BaCorbin et al. (2008)gydF4y2BaZn和ZngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}由?引起的组织脓肿被CP切除gydF4y2Ba金黄色葡萄球菌gydF4y2Ba感染。最后，诺兰的研究小组最近对这些研究进行了改进，他们发现FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和倪gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在钙存在的情况下也会被CP紧密隔离(gydF4y2BaNakashige et al.， 2015gydF4y2Ba；gydF4y2BaNakashige等人，2017gydF4y2Ba)．CP在S100A8和S100A9界面的两个位点结合第一排二价过渡金属。位点1可以通过3个组氨酸残基和1个天冬氨酸残基(天冬氨酸残基以单齿形或双齿形方式坐标)在四面体或三角双金字塔几何结构中坐标结合金属，而位点2可以通过6个组氨酸残基以完美的八面体几何结构坐标结合金属。在钙依赖性中，只有由6个组氨酸残基组成的八面体位点2对Mn表现出高亲和力gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}、铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}、NigydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，而ZngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}可以紧密绑定到两个站点(gydF4y2Ba齐吉尔和诺兰，2018年gydF4y2Ba)．Mn与2号位点的亲和性gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}、铁gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}、镍gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，和ZngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}与欧文-威廉姆斯级数相关(gydF4y2BaNakashige等人，2017gydF4y2Ba；gydF4y2Ba齐吉尔和诺兰，2018年gydF4y2Ba)．在钙存在的情况下，位点2表现出非常高的亲和力，即使是竞争较弱的金属，如MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和菲gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}分别在纳摩尔和皮摩尔范围内。作为一种解释，有人提出，S100A9亚基的柔性c端尾部含有组装位点2所需的6个组氨酸残基中的2个，在结合过程中封装了过渡金属，从而有效地防止了金属逃逸(gydF4y2BaBrophy等人，2013gydF4y2Ba；gydF4y2BaNakashige et al.， 2015gydF4y2Ba)．值得注意的是，在研究的反应gydF4y2Ba白色念珠菌gydF4y2Ba对于CP, Besold和同事观察到CP也能隔离CugydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，这对真核病原体特别有用，因为与原核生物相比，真核病原体对铜的需求量更高(gydF4y2BaBesold等人，2018gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

Emil Skamene和他的同事们认识到，对一些细胞内病原体(包括分枝杆菌感染)产生耐药性或易感性的表型是由一个显性常染色体基因控制的。该基因已被证明在吞噬细胞中表达，在成熟过程中，蛋白质被招募到含有微生物的吞噬体的膜上。该基因被命名为天然抗性相关巨噬细胞蛋白1 (Nramp1)， Nramp1蛋白后来被证明是二价金属的转运体。Nramp1的生物学相关底物是FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}，这些金属被泵入吞噬细胞的细胞质中，从而剥夺了吞噬溶酶体内部的这些金属(gydF4y2BaVidal等人，1993年gydF4y2Ba；gydF4y2BaSkamene 1994gydF4y2Ba；gydF4y2BaSupek等人，1996年gydF4y2Ba；gydF4y2BaSkamene等人，1998年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba福布斯和格罗斯，2001年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba福布斯和格罗斯，2003年gydF4y2Ba；gydF4y2BaCellier et al.， 2007gydF4y2Ba)．同源性研究显示，Nramp1蛋白不仅在真核生物中无处不在，令人惊讶的是，它在细菌中也非常丰富，尽管它的名称不同:MntH (gydF4y2Ba塞利尔等人，2001gydF4y2Ba)．总的来说，nramp1介导了Fe的消耗gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}是一个至关重要的过程，否则吞噬体永远无法完全成熟并发挥其杀菌作用(gydF4y2Ba哈克姆等人，1998年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

总的来说，CP在感染部位的细胞外环境中将第一行过渡金属以其还原的二价状态隔离。过量的释放CP (> 1 μ M)可能提供了隔离更具竞争力的Zn的能力gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}也许还有FegydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和倪gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}除了竞争力较弱的MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}（gydF4y2Ba约翰等人，1997年gydF4y2Ba)．因为锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}因此，即使在发炎组织的氧化爆发过程中，CP的作用也足够，也许当部分锰被氧化时，转铁蛋白最终可以去除MngydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}．当病原体被吞噬溶酶体捕获时，Nramp1会去除MngydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}和菲gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}从这个隔间。然而，尽管这些情况涉及局部免疫反应，目前尚不清楚锰在系统水平上是如何管理的，以避免病原体定植和避免炎症相关的损伤。gydF4y2Ba

5.2病原体的适应已经进化到抵消宿主锰缺乏gydF4y2Ba

锰在某些过程中是必需的(gydF4y2Ba如gydF4y2Ba但锰的另一个条件作用是在氧化应激或铁饥饿期间尽可能地取代铁。因此，如果病原体接触到锰，宿主的氧化爆发和铁的固存将是无效的，如Nramp1和CP在营养免疫背景下的活性所示。众所周知，锰进口国对毒性至关重要。在细菌病原体中，前面提到的MntH是一种高容量、低亲和的质子转运体，可以由低容量、高亲和的atp结合盒式转运体(MntABC)补充。MntH和MntABC也可以是单个物种中唯一的锰进口国。锰进口商的话题已在别处详细讨论(gydF4y2Ba朱图康达和斯卡尔，2015年gydF4y2Ba；gydF4y2BaKelliher和Kehl-Fie, 2016gydF4y2Ba；gydF4y2Ba内维尔等，2021年gydF4y2Ba)，在此不再作进一步讨论。在这篇综述中，我们想要强调两个较少探索但更有趣的适应性，它们可能帮助病原体克服宿主中的锰缺乏。gydF4y2Ba

铁载体传统上只与螯合和从环境和宿主固铁蛋白摄取铁有关(gydF4y2BaGolonka等人，2019年gydF4y2Ba)．长期以来被铁所掩盖的其他金属没有得到彻底的考虑。铁载体结合锰的可能性似乎不大，因为锰gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}不易氧化(gydF4y2Ba图2gydF4y2Ba)和MngydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}被认为是一个不相关的化学物种在环境中，因为它的倾向不成比例或作为一个强氧化剂。然而,gydF4y2Ba福克纳等人(1994)gydF4y2Ba分析了去铁胺B (DFO-B，通常被认为是铁载体)和Mn形成的绿色配合物gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}在OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba发现它含有锰gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}．这一结果得到了gydF4y2Ba达克沃斯和斯波西托(2005)gydF4y2Ba通过确定稳定常数进行扩展，在对数处稳定常数非常高gydF4y2BaKgydF4y2Ba29.9，接近DFO-B配合物与铁的稳定常数对数gydF4y2BaKgydF4y2Ba32.02 (gydF4y2BaKraemer 2004gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba哈林顿等人(2012)gydF4y2Ba将各种铁载体与铁或锰的稳定常数进行比较，发现有两种热覆蛋白(一种是由铁载体产生的)gydF4y2Ba铜绿假单胞菌gydF4y2Ba一个是gydF4y2Bap . putidagydF4y2Ba)和根铁素(由真菌产生gydF4y2Ba根霉arrhizusgydF4y2Ba通过细菌gydF4y2BaRalstonia pickettigydF4y2Ba)与Mn的亲缘性显著较高gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}比FegydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}．与铁相比，锰的稳定性常数仅略低(一到两个数量级)，用于真菌产生的去铁蛋白和三乙酰镰剑素CgydF4y2Ba来自烟曲霉属真菌gydF4y2Ba（gydF4y2Ba法卡斯等人，2014年gydF4y2Ba)．Mn的氧化gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}经铁载体(DFO-B, DFO-E和putrebactin)在O存在下络合后gydF4y2Ba_2gydF4y2Ba采用埃文斯核磁共振方法(gydF4y2Ba施普林格和巴特勒，2015年gydF4y2Ba)．最后,锰gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}在亚氧区里被证明是一种丰富的离子，在那里它可能被尚未确定的铁载体(gydF4y2BaTrouwborst等人，2006年gydF4y2Ba；gydF4y2Ba麦迪逊等人，2013年gydF4y2Ba)．这些观察结果清楚地表明，络合后锰的氧化还原电位显著降低，甚至被OgydF4y2Ba_2gydF4y2Ba和锰gydF4y2Ba^{3 +gydF4y2Ba}随后被铁载体牢牢抓住。铁载体通常在细菌缺铁时表达(gydF4y2BaHider和Kong, 2010gydF4y2Ba)．氧化应激诱导铁在细菌中隔离(第3节)，因此在这方面对氧化应激的防御类似于缺铁。然而，在氧化应激期间输入额外的铁可能会进一步破坏对氧化应激的防御。据我们所知，进口铁载体对锰的获取从未与毒性相关。然而，最近的两份报告表明，传统上被认为是铁载体的yersinabactin也能结合锌gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba,帮助gydF4y2Ba鼠疫耶尔森氏菌属gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2BaNissle 1917克服了CP的锌固存gydF4y2Ba鼠疫耶尔森氏菌属gydF4y2Ba， yeriniabactin有助于建立疾病，但在益生菌中yeriniabactin具有相同的活性gydF4y2Ba大肠杆菌gydF4y2Ba尼赛尔1917服务于细菌，以击败病原体，如gydF4y2Ba年代。gydF4y2Ba沙门氏菌感染(gydF4y2BaBehnsen等人，2021gydF4y2Ba；gydF4y2BaPrice等，2021年gydF4y2Ba)．gydF4y2Ba

直到2009年，Rosch和同事们才发现了第一个锰的细菌出口国gydF4y2Ba肺炎链球菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaRosch等人，2009年gydF4y2Ba)．此后，更多的报告显示，与锰进口国相比，锰出口国的多样性要大得多gydF4y2Ba表1gydF4y2Ba)．最近，我们对此进行了报道gydF4y2Bab .百日咳gydF4y2Ba编码非典型性属于Ca的锰输出体gydF4y2Ba^{2 +gydF4y2Ba}:阳离子交换器超族。出乎意料的是，大部分都被测序了gydF4y2Bab .百日咳gydF4y2Ba结果发现，菌株具有该基因的非功能性变异。因此，参考菌株Tohama I积累了大量的锰，这有助于其生长gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba在氧化应激诱导物百草枯的存在下。令人惊讶的是，在接触中等浓度的锰后，如果锰出口不能正常工作，锰仍然是有毒的，gydF4y2Bab .百日咳gydF4y2Ba能够重新激活锰输出功能并恢复生长。通过切除输出器编码序列中的抑制性重复来实现再激活。不幸的是，我们无法找到重复被重新插入的条件，从而使锰输出失效，这是在这种病原体进化过程中发生的事件。此外，我们发现在近亲中gydF4y2Bab . parapertussisgydF4y2Ba时，同源输出体因移码突变而失活，提示趋同进化gydF4y2Bab .百日咳gydF4y2Ba而且gydF4y2Bab . parapertussisgydF4y2Ba细胞内锰供应增加(gydF4y2BaCapek等人，2021年gydF4y2Ba)．在我们之前，gydF4y2BaVeyrier et al. (2011)gydF4y2Ba指出，在大多数情况下gydF4y2Ban球菌gydF4y2Ba菌株，编码锰出口的基因，被称为gydF4y2BamntXgydF4y2Ba它含有一种移码突变，与锰的高敏感性有关。在这种情况下，人们早就知道gydF4y2Ban球菌gydF4y2Ba积聚锰，可显著加强对氧化应激的防御(gydF4y2BaTseng等人，2001gydF4y2Ba)．删除锰输出体后，观察到抗氧化应激能力增强gydF4y2Ba在体外gydF4y2Ba在gydF4y2Ba肺炎链球菌gydF4y2Ba而且gydF4y2Ba霍乱弧菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaRosch等人，2009年gydF4y2Ba；gydF4y2BaFisher等人，2016gydF4y2Ba),而gydF4y2Ba在活的有机体内gydF4y2Ba，缺失锰输出体导致毒力下降gydF4y2Ba金黄色葡萄球菌gydF4y2Ba，gydF4y2Ba肺炎链球菌gydF4y2Ba，gydF4y2Ba粪大肠gydF4y2Ba，gydF4y2Bab .流产gydF4y2Ba，gydF4y2Ba脑膜炎奈瑟菌gydF4y2Ba,gydF4y2Ba结核分枝杆菌gydF4y2Ba（gydF4y2BaRosch等人，2009年gydF4y2Ba；gydF4y2BaVeyrier等人，2011年gydF4y2Ba；gydF4y2BaGrunenwald等人，2019年gydF4y2Ba；gydF4y2BaJohnsrude等人，2019年gydF4y2Ba；gydF4y2BaLam等人，2020年gydF4y2Ba)．因此，似乎大多数病原体都需要一个功能性的锰输出体，但这一观察结果的根本原因是难以捉摸的，因为我们认为，正如一些人所建议的那样，锰过载在宿主中是极不可能的。显然，我们缺少了一个重要的谜团，它可以解释为什么一些病原体使它们的锰出口失去活性，而其他大多数病原体却没有。我们推测，这可能取决于感染环境和特定病原体感染期间锰需求的程度。gydF4y2Ba

表1gydF4y2Ba

表1gydF4y2Ba细菌锰酶出口的概述和分类。gydF4y2Ba

6结论gydF4y2Ba

关于锰在生物圈中的用途，我们认为，由于其有利的低氧化还原潜力和在原始缺氧海洋(超过25亿年前)中更高的浓度，锰被铁强烈取代。然而，随着锰在产氧光合作用中的使用，锰在生物圈中普遍使用的机会发生了巨大的变化。积累的氧使铁和锰的生物可利用浓度的差异趋于平衡，并使锰的氧化还原循环在很大程度上可被生物圈所利用。另一方面，铁已经成为氧化应激的主要因素，这对控制其游离细胞质浓度的机制的发展造成了压力，并伴随着取代它的努力。然而，到这个时候，细胞代谢的基本原理与不可逆合并铁已经牢固确立。然而，至少有一些活性位点相对简单的酶，单核和双核，能够适应用锰来代替铁。催化氧化还原反应的铁依赖酶可以被锰依赖同工酶所取代，前提是它已经进化出一种适应能力，使其能够克服锰的较高氧化还原潜力。在氧化还原无活性酶的情况下，铁可以直接在单个酶内被取代，使用的金属在很大程度上取决于游离细胞质铁:锰的比例。特别是在病原体的情况下，第二种直接交换机制尚未被考虑，可能是一个有前途的探索途径。现在很清楚，细菌病原体使用锰作为防御宿主先天免疫的重要元素，宿主免疫细胞已经进化出复杂的机制来剥夺病原体的锰。 Despite recent advances, manganese homeostasis in both pathogens and their hosts is far from fully understood. In humans, for example, it is largely unknown how manganese is handled at the systemic level in the healthy state or during infection.

作者的贡献gydF4y2Ba

JČ:原稿撰写，JČ和BV:稿件撰写，编辑和概念化。JČ:编制表格和图表。所有作者都对这篇文章做出了贡献，并批准了提交的版本。gydF4y2Ba

资金gydF4y2Ba

本研究得到捷克科学基金会23-05634S(给B.V.)的资助。gydF4y2Bahttps://www.gacr.czgydF4y2Ba)，并由RVO61388971资助。gydF4y2Ba

致谢gydF4y2Ba

我们向所有由于篇幅限制而没有引用其作品的作者道歉。我们非常感谢审稿人对我们的手稿进行了彻底的审查，并提出了深思熟虑和富有洞察力的评论和建议，这极大地帮助了我们改进这项工作。gydF4y2Ba

利益冲突gydF4y2Ba

作者声明，这项研究是在没有任何商业或财务关系的情况下进行的，这些关系可能被解释为潜在的利益冲突。gydF4y2Ba

出版商的注意gydF4y2Ba

本文中所表达的所有主张仅代表作者，并不代表他们的附属组织，也不代表出版商、编辑和审稿人。任何可能在本文中评估的产品，或可能由其制造商提出的声明，都不得到出版商的保证或认可。gydF4y2Ba

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关键词:gydF4y2Ba锰，金属作用，发病机制，错金属化，铁，氧化应激gydF4y2Ba

引用:gydF4y2BaČapek J和veerek B(2023)为什么锰对细菌病原体如此有价值?gydF4y2Ba前面。细胞。感染。Microbiol。gydF4y2Ba13:943390。doi: 10.3389 / fcimb.2023.943390gydF4y2Ba

收到:gydF4y2Ba2022年5月13日;gydF4y2Ba接受:gydF4y2Ba2023年1月4日;gydF4y2Ba
发表:gydF4y2Ba2023年2月3日。gydF4y2Ba

编辑:gydF4y2Ba

艾米·伊丽莎白·帕尔默gydF4y2Ba美国科罗拉多大学博尔德分校gydF4y2Ba

审核:gydF4y2Ba

奈杰尔•理查兹gydF4y2Ba英国卡迪夫大学gydF4y2Ba
约瑟夫CotruvogydF4y2Ba，美国宾夕法尼亚州立大学(PSUgydF4y2Ba

*通信:gydF4y2BaJanČapek,gydF4y2Bajan.capek@biomed.cas.czgydF4y2Ba；伊云Več艾瑞克,gydF4y2Bavecerek@biomed.cas.czgydF4y2Ba

评论文章gydF4y2Ba

为什么锰对细菌病原体如此重要?gydF4y2Ba

1介绍gydF4y2Ba

铁是氧化应激的特洛伊木马gydF4y2Ba

暴露于氧化应激会损害铁的稳态gydF4y2Ba

锰如何在酶中取代铁?gydF4y2Ba

4.1锰在氧化还原活性酶中取代铁gydF4y2Ba

4.1.1超氧化物歧化酶gydF4y2Ba

4.1.1.1 Mn-SOD对结合金属的氧化还原电位有较强的抑制作用gydF4y2Ba

4.1.1.2 Mn-SOD需要细菌促进其正确的金属化gydF4y2Ba

4.1.1.3 SOD活性可被低分子量锰配合物取代gydF4y2Ba

4.1.2核糖核苷酸还原酶gydF4y2Ba

4.1.2.1 Ib类RNRs使用更强的氧化剂来克服锰的高氧化还原电位gydF4y2Ba

4.1.2.2细胞质环境和RNRs可能的固有性质有助于适当的金属化gydF4y2Ba

4.1.2.3细菌病原体中RNRs的新类Ic、Id、IegydF4y2Ba

4.2氧化还原活性酶中锰取代铁:交替金属化gydF4y2Ba

5人类宿主与病原体争夺锰gydF4y2Ba

5.1病原体锰缺乏的宿主机制gydF4y2Ba

5.2病原体的适应已经进化到抵消宿主锰缺乏gydF4y2Ba

6结论gydF4y2Ba

作者的贡献gydF4y2Ba

资金gydF4y2Ba

致谢gydF4y2Ba

利益冲突gydF4y2Ba

出版商的注意gydF4y2Ba

参考文献gydF4y2Ba

这篇文章是研究课题的一部分gydF4y2Ba

人们还研究了gydF4y2Ba